Gamma-Globulin-Human: recensioni, analoghi, istruzioni, dove acquistare. Immunoglobulina umana normale: istruzioni, recensioni, prezzo

IMMUNOGLOBULINE(lat. immunis free, libero da qualsiasi cosa + globulus ball) - proteine ​​umane o animali che sono portatrici dell'attività anticorpale. Porti anche proteine ​​con lui simile ad E. struttura, cosiddetta globuline del mieloma, in cui, tuttavia, di regola, l'attività anticorpale non viene rilevata, così come le subunità delle molecole I. e delle proteine ​​​​di Bens-Jones. Sulla mobilità elettroforetica I. riguardano generalmente le gamma-globuline e le beta2-globuline, cioè le frazioni che si muovono durante l'elettroforesi all'anodo con la più piccola velocità in confronto ad altre frazioni delle proteine ​​del siero. I. sono presenti sia nel sangue che in altri fluidi e tessuti del corpo - nel liquido cerebrospinale, nella linfa, nei linfonodi, nella milza, nella saliva, ecc.

Secondo la classificazione adottata nel 1964 dal comitato di esperti dell'OMS, gli I. sono suddivisi in tre classi principali, denominate IgG, IgA e IgM. Successivamente, nell'uomo è stata stabilita l'esistenza di altre due classi: IgD e IgE. I. di tutte le classi sono costituite da molecole di catene polipeptidiche pesanti e leggere. Catene leggere con molo. del peso di ca. 20.000 sono uguali per tutti gli I. e possono appartenere a due tipi: κ (kappa) e λ (lambda). In ogni molecola I. le catene leggere appartengono sempre ad un tipo. Le catene pesanti I. di diverse classi hanno un molo. pesano 50.000-70.000 e differiscono per struttura primaria e specificità antigenica. La divisione di I. in classi viene effettuata sulla base delle differenze nelle loro catene pesanti, indicate rispettivamente con le lettere γ, α, μ, δ e ε. In base alle designazioni delle catene si possono fornire le formule molecolari I., che indicano la classe delle catene e il loro numero nella molecola. Ad esempio, le formule molecolari per due tipi di IgG saranno γ2κ2 e γ2λ2, per IgM - (μ2κ2)5 e (μ2λ2)5, per IgA - α2κ2 e α2λ2, per le forme polimeriche di IgA - (α2κ2)n e (α2λ2 )n, dove n = 2 e oltre. I. di tutte le classi contengono gruppi di carboidrati e quindi possono essere considerate glicoproteine.

Immunoglobulina G (IgG) nella relazione di peso fa la parte principale (il 70-80%) di tutto E. (la concentrazione in siero della persona approssimativamente il 1,2%). I metodi di isolamento delle IgG sono ben sviluppati. Uno dei metodi più comuni è il frazionamento delle proteine ​​del siero di latte con etanolo a temperature inferiori a 0 Cohn. Preparazioni di IgG altamente purificate possono essere ottenute mediante cromatografia su colonne con scambiatori di ioni - DEAE-cellulosa o DEAE-sephadex. A vari livelli, le preparazioni purificate di IgG vengono anche isolate mediante frazionamento con etere, metodo del rivanolo, utilizzando la convezione elettroforetica, ecc.

Le IgG hanno un molo. peso ca. 150.000 e una costante di sedimentazione di 6,7S. La mobilità elettroforetica media corrispondente alla sommità del picco delle IgG nell'elettroforesi libera è 1,1*10 -5 cm 2 /volt-sec in tampone Veronal pH 8,6 e forza ionica 0,1. Tuttavia, le molecole di IgG sono altamente eterogenee in termini di mobilità elettroforetica. Uno studio immunoelettroforetico ha dimostrato che l'arco di precipitazione corrispondente alle IgG si estende fino alla zona dell'alfa-globulina (Fig. 1). Utilizzando il metodo della focalizzazione isoelettrica, i preparati di IgG possono essere suddivisi in un gran numero di frazioni in base alle differenze nei punti isoelettrici delle molecole di IgG nell'intervallo di pH compreso tra 5,5 e 8,0.

Riso. 2. Schema della struttura della molecola IgG: la molecola è costituita da due catene polipeptidiche leggere e due pesanti collegate da tre ponti S - S intercatena. La linea tratteggiata indica le parti variabili delle catene in cui sono localizzati i siti attivi degli anticorpi. La linea ondulata è una "regione cerniera" sensibile alla proteolisi, a seguito della quale la molecola IgG si rompe in frammenti. Durante la proteolisi provocata dall'enzima papaina (il sito d'azione è indicato da una freccia), la molecola viene scissa in Fc e due frammenti Fab; Porzione N-terminale della catena polipeptidica con un gruppo NH 2 libero; Regione C-terminale della catena polipeptidica con un gruppo COOH.

La molecola IgG ha una forma allungata ed era precedentemente considerata come un cilindro "appiattito" con una lunghezza di 24 nm e dimensioni trasversali di 1,9 e 5,7 nm. Dati più recenti, confermati dalla microscopia elettronica, indicano che le molecole IgG sono costituite da tre subunità compatte disposte sotto forma di lettera Y. Questi dati corrispondono alle idee moderne sulla struttura della molecola IgG - da due catene polipeptidiche leggere e due pesanti collegate da legami disolfuro, come questo fu stabilito per la prima volta dal lavoro di R. Porter. La posizione di questi circuiti è illustrata dallo schema (Fig. 2). Quando l'enzima papaina agisce sulla molecola IgG, questa si rompe in tre frammenti. Due di essi hanno la stessa struttura, e ciascuno è costituito da una catena leggera collegata alla parte della catena pesante che corrisponde alla parte N-terminale. Questi cosiddetti I frammenti Fab, essendo isolati dagli anticorpi (vedi), mantengono la capacità di legare specificamente gli antigeni (vedi). Al terzo frammento, costituito dalle porzioni G-terminali delle catene pesanti, venne dato il nome Fc. Le tre subunità che compongono la molecola IgG nativa sono simili ai frammenti di papaina descritti e sono collegate tra loro da segmenti flessibili di catene pesanti. Questa regione della molecola, chiamata regione cerniera, viene scissa dalla papaina e da altre proteasi. A causa delle caratteristiche strutturali della regione cerniera, l'angolo tra i frammenti Fab può cambiare, il che apparentemente è di grande importanza per la reazione dei centri attivi situati alle estremità dei frammenti Fab con determinanti delle molecole antigeniche, che possono avere una configurazione diversa ( vedere Reazione antigene-anticorpo).

All'interno di ciascuno dei frammenti Fab è presente un solo sito attivo che reagisce con i determinanti dell'antigene. Pertanto questi frammenti monovalenti, pur legandosi all'antigene, non sono in grado di provocare la formazione di grandi aggregati antigene-anticorpo che vengono rilevati nelle reazioni di precipitazione o flocculazione. Se esposto alla pepsina su IgG a pH ca. 4, un grande frammento bivalente F (ab1)2 con una costante di sedimentazione di 5 S, costituito da due frammenti Fab collegati da un legame disolfuro, viene separato e la regione molecolare corrispondente al frammento Fc si decompone in frammenti a basso peso molecolare. I frammenti F (ab1) 2 mantengono la capacità di dare sierolo visibile, reazioni con molecole antigeniche multivalenti. Il trattamento con pepsina viene utilizzato nel campo dell'immunologia applicata per ottenere antitossine purificate. I frammenti F (ab1) 2 delle immunoglobuline antitossiche di cavallo hanno proprietà sensibilizzanti leggermente meno pronunciate rispetto alle immunoglobuline I native.

È stato stabilito che le catene gamma pesanti presentano alcune differenze chimiche. struttura e specificità antigenica, che hanno dato motivo di suddividere la classe IgG in 4 sottoclassi, designate come IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. Nel sangue umano queste sottoclassi sono contenute rispettivamente nelle seguenti quantità: 70-77%, 11-18%, 8-9% e 3%. Anche le distinzioni e in biol, le proprietà di sottoclassi separate sono scoperte: IgG2, a differenza di altre sottoclassi, non sensibilizzano una pelle in reazioni di anafilassi cutanea passiva, IgG4 - non sono capaci di fissare un complemento.

Per studiare la struttura primaria, sono state ottenute catene leggere e pesanti di IgG in uno stato isolato. La dissociazione della molecola IgG nelle sue catene costituenti si ottiene a seguito della scissione dei ponti disolfuro che collegano queste catene e dei legami non covalenti. A questo scopo, di regola, viene utilizzato il 2-mercaptoetanolo in combinazione con conc. soluzioni di ammidi (urea, guanidina cloridrato) o to-t organici (acetico, propionico). A causa dei diversi pesi molecolari delle catene leggere e pesanti, dopo la loro dissociazione, possono essere ottenute allo stato isolato utilizzando la filtrazione su gel su Sephadex (vedi Filtrazione su gel).

Una grande difficoltà nello studio della composizione chimica, in particolare degli amminoacidi, dei normali E. è un grado significativo della loro eterogeneità. Come notato sopra, le IgG del singolo siero differiscono per il tipo di catene leggere che contengono e sono inoltre suddivise in sottoclassi in base alla struttura delle catene pesanti. Inoltre, I. presentano sottili differenze determinate dalla struttura di quei tratti di catene polipeptidiche che ovviamente determinano attività specifica (regioni variabili). A differenza del normale, il mieloma E. è caratterizzato da un'elevata omogeneità. In considerazione del fatto che queste I. omogenee sono costruite secondo lo stesso schema strutturale delle normali molecole di P., sono state utilizzate per studiare la struttura primaria. Le proteine ​​di Bence-Jones escrete nelle urine in alcune mielomatosi (vedi proteina di Bence-Jones) si sono rivelate composte da catene kappa o lambda leggere, il che ha notevolmente facilitato il compito di isolare e studiare questi componenti di I.

È stata stabilita la presenza di 19 aminoacidi nella composizione delle catene leggere e pesanti umane e sono state riscontrate alcune differenze nei loro rapporti quantitativi. Durante lo studio della sequenza dei residui di amminoacidi, sono state stabilite caratteristiche significative. Pertanto, nello studio delle catene kapa leggere delle proteine ​​di Bence-Jones, si è scoperto che contengono 213-221 residui di amminoacidi e in esse si possono distinguere due regioni di lunghezza approssimativamente uguale: costante (C) e variabile (V ). Il cesareo comprende 107 residui aminoacidici, che sono gli stessi per le catene kappa in tutti i mielomi E studiati. L'unica eccezione è la valina in posizione 191, al posto della quale può essere presente leucina, a seconda delle caratteristiche dell'allotipo Inv. Il sito V, che occupa la metà N-terminale della catena X, contiene da 107 a 113 residui amminoacidici; allo stesso tempo, in questa sede possono essere presenti più di 70 resti di mieloma E. di persone diverse. Uno schema simile avviene anche per le catene lambda, anch'esse divise in una sezione a C e una a V, in cui un amminoacido può essere sostituito da un altro in circa 50 posizioni in I. di individui diversi. I siti V e C si trovano anche nello studio delle catene gamma pesanti contenenti ca. 450 residui aminoacidici. Anche le regioni V in queste catene si trovano all'estremità N e consistono approssimativamente dello stesso numero di residui amminoacidici delle catene leggere. La sezione C della catena è costituita da tre segmenti con determinate omologie nella sequenza aminoacidica. È molto probabile che le regioni V delle catene leggere e pesanti formino la regione centrale attiva nella struttura delle molecole I.

Come altri E., IgG contiene i componenti di carboidrati che fanno ca. 2,5-3%. I carboidrati includono galattosio e mannosio (1,2%), fucosio (0,3%), esosammina (1,4%) e acido sialico (0,2%). I componenti dei carboidrati sotto forma di oligosaccaridi sono collegati al sito C della catena gamma attraverso un legame N-glicosidico con un residuo di acido aspartico. L'oligosaccaride principale contenente tutti gli zuccheri elencati è fissato in quella parte della catena gamma, che corrisponde alla regione cerniera della molecola IgG. Biol, valore di un componente di carboidrato E. non è scoperto.

Immunoglobulina A (IgA)è in peso ca. 15% di tutto I. Il suo contenuto nel siero del sangue umano normale è in media ca. 200mg%. Caratteristica è la presenza di IgA in vari fluidi secretori: nel colostro femminile (151 mg%), nella saliva (28 mg%), nelle lacrime (7 mg%), nonché nelle secrezioni nasali e bronchiali e nella mucosa intestinale.

L'isolamento delle IgA dai sieri dei pazienti affetti da mieloma IgA è notevolmente facilitato dall'elevato contenuto di queste Ig. Anche il colostro femminile e la saliva vengono utilizzati come materiale di partenza per ottenere le IgA umane.

Mol. Peso IgA ca. 170 000. Tuttavia, una parte delle IgA nel siero è sotto forma di polimeri. La costante di sedimentazione della forma monomerica di IgA-7 S, per le forme polimeriche 9 - 13 S. La mobilità elettroforetica corrispondente alla sommità del picco nell'elettroforesi libera è 2,2*10 -5 cm 2 /volt-sec. Nell'immunoelettroforesi, l'IgA forma un arco asimmetrico nelle zone beta1 e beta2. La molecola IgA è costruita secondo lo stesso schema dell'IgG: due catene alfa pesanti e due catene leggere kappa o lambda. Sono state stabilite 2 sottoclassi di IgA in base alla diversa specificità antigenica delle catene α. Nei segreti, l'IgA è presente sotto forma di polimeri, che contengono un'unità strutturale aggiuntiva chiamata componente secretoria (S). In termini di peso molecolare, la S-comione è simile alle catene leggere, ma differisce antigenicamente da esse. Si presume che le IgA secretorie si formino localmente nelle cellule linfoidi situate direttamente nella regione di una particolare ghiandola e che il componente S sia sintetizzato nel tessuto della ghiandola secernente stessa. Le IgA contengono ca. 10% di carboidrati attaccati come oligosaccaridi ai siti permanenti delle catene α. La componente carboidratica delle IgA contiene gli stessi zuccheri delle IgG.

Immunoglobulina M (IgM)(γ-macroglobulina, 19 S γ-globulina) rappresenta dal 3 al 10% della quantità totale di I. Il suo contenuto nel siero di adulti sani è in media di ca. 100-120mg%.

Con la macroglobulinemia di Waldenström, la concentrazione di IgM nel siero aumenta e può raggiungere il 40% di tutte le proteine ​​sieriche o più. Le IgM purificate vengono isolate dal sedimento delle euglobuline rilasciate durante la dialisi del siero normale o del mieloma contro una soluzione a bassa forza ionica. Durante la filtrazione su gel delle euglobuline sulle colonne Sephadex G-200, le IgM vengono eluite nella prima frazione. Un'ulteriore purificazione dalle impurità di altri componenti della globulina può essere ottenuta mediante cromatografia su cellulosa DEAE ed elettroforesi preparativa.

IgM ha un molo. peso 900.000 e costante di sedimentazione 19S. A questo proposito, in alcuni schemi per l'assegnazione delle IgM, viene fornita l'ultracentrifugazione (vedi), che consente di separare questa globulina ad alto peso molecolare da altri componenti di una mole più piccola. peso. La mobilità elettroforetica delle IgM corrisponde alla zona β2-globulina ed è leggermente inferiore a quella delle IgA. Negli immunoelettroforegrammi, le IgM producono una linea leggermente curva più lontana dalla fossa dell'antisiero. Il contenuto della componente carboidratica delle IgM, fissate sulle catene μ, è del 9,8%. Secondo alcuni dati, nella composizione della frazione IgM si possono distinguere due gruppi di molecole che non sono uguali in termini di contenuto di carboidrati (in media 10,69% e 7,71%). Le molecole di IgM sono costituite da cinque subunità costruite secondo il piano generale per tutti gli I. da due catene μ pesanti e due catene κ o λ leggere. Queste subunità sono collegate nella regione dei frammenti Fc da legami disolfuro, formando una struttura stellata (vedi diagramma di Dorringlon a. Mihaesco, Fig. 3). Tali figure stellate o di aracnidi sono state trovate durante la microscopia elettronica di preparati IgM isolati. Dato che ciascuna delle cinque subunità che compongono la molecola IgM ha due centri attivi, il numero massimo di valenze rilevate nelle reazioni con l'antigene è 10. Quando le IgM vengono esposte ad agenti riducenti (2-mercaptoetanolo, cisteina), le molecole si decompongono in 78 subunità a causa della scissione dei legami disolfuro. In questo caso, le molecole IgM perdono l'attività degli anticorpi, apparentemente a causa di cambiamenti nella configurazione dei centri attivi. Questo fenomeno viene utilizzato per differenziare gli anticorpi 19S e 78 nei sieri umani e animali. È stata stabilita la divisione delle IgM in due sottoclassi, che differiscono per la specificità antigenica delle catene mu. Recentemente, è stata dimostrata la presenza di un'ulteriore catena J polipeptidica nelle IgM (e nei polimeri IgA).

Immunoglobulina D (IgD)è stato inizialmente isolato da sieri di mieloma D umano e poi trovato in sieri normali a basse concentrazioni (3-40 mg%). Mol. Peso IgD ca. 180.000, costante di sedimentazione 6,6S; ma la mobilità elettroforetica delle IgD è vicina a quella delle IgA e delle IgM. Per isolare le IgD dai sieri di mieloma si utilizza la cromatografia in gradiente su cellulosa DEAE, seguita dalla filtrazione su gel delle frazioni arricchite con questa I. su Sephadex G-200.

Immunoglobulina E (IgE) trovato nei sieri umani normali in tracce (0,01 - 0,2 mg%). Fisico-chimico proprietà

Le IgE sono state studiate principalmente su preparati isolati da sieri di mieloma IgE rari. Mol. Peso delle IgE ca. 190.000, costante di sedimentazione 7,7-8,0 S. L'interesse per le IgE è dovuto al fatto che questa frazione comprende reagine coinvolte nelle reazioni allergiche.

immunoglobuline animali. IgG, IgA e IgM si trovano nei conigli, nei topi, nelle cavie, nei cavalli e in altri mammiferi. In alcuni animali, inoltre, sono state stabilite classi aggiuntive di I. Pertanto, nel siero dei cavalli nella zona beta2-globulina, sono state trovate anche IgT e IgB e una frazione globulina con una costante di sedimentazione di 10S [Odiber e Sandor ( F. Audibert, G. Sandor), 1972].

Le proprietà antigeniche delle immunoglobuline sono determinate da vari determinanti antigenici localizzati principalmente nella parte proteica della molecola. La presenza nella struttura delle molecole di tutte le catene leggere I. di tipo κ o λ determina un certo grado di somiglianza antigenica di I. di diverse classi in base al tipo delle loro catene leggere costituenti. La differenziazione di I. in classi e sottoclassi dipende dalla differenza tra i gruppi determinanti nelle sezioni permanenti delle catene pesanti ("determinanti isotipici"). Esistono anche differenze antigeniche associate alle caratteristiche strutturali delle regioni variabili delle catene leggere e pesanti ("determinanti idiopatici"). Queste differenze possono spiegare la specificità antigenica individuale di diversi anticorpi o globuline del mieloma.

Importante è il fenomeno dell'allotipo, che consiste nel fatto che I. in diversi individui può differire nella specificità antigenica a causa di alcune caratteristiche geneticamente determinate della struttura primaria delle catene polipeptidiche delle molecole I. Queste varianti antigeniche (allotipi) di I. vengono ereditati secondo le leggi di G. Mendel indipendentemente dal sesso e dal gruppo sanguigno. Per la prima volta il fenomeno dell'allotipo fu scoperto da Uden (J. Oudin, 1956) nello studio delle proteine ​​sieriche dei conigli. Per l'I. umano è stata stabilita l'esistenza di due gruppi di allotipi - Gm e Inv - con numerose varianti (24 varianti di Gm e 4 - Inv). I determinanti che determinano la specificità degli allotipi Gm di I. sono localizzati nelle catene γ pesanti della classe IgG, mentre i determinanti Inv sono associati alle catene κ leggere e si trovano in I. di tutte le classi. Come per i gruppi sanguigni del sistema AB0, anche nella trasfusione di sangue, in tribunale, è importante la determinazione dell'allotipo I. medicina quando si risolvono problemi di paternità o maternità controverse (vedi Gruppi sanguigni).

La determinazione quantitativa delle immunoglobuline viene effettuata molto spesso con il metodo dell'immunodiffusione radiale. I sieri esaminati o le soluzioni di I. vengono introdotti in pozzetti realizzati in una piastra di agar mescolata con antisiero monospecifico contro l'uno o l'altro I., e dopo un certo tempo viene misurato il diametro della zona di precipitazione specifica che si verifica attorno al pozzetto. Il diametro della zona di precipitazione è proporzionale alla concentrazione del corrispondente P1., che può essere facilmente calcolata utilizzando una curva di calibrazione costruita sulla base dei dati di reazione alle stesse condizioni con siero standard. I sieri monospecifici vengono preparati immunizzando animali con preparazioni altamente purificate I. Tali sieri anti-immunoglobulina o piastre di agar antisieri pronti per l'uso sono disponibili come preparazioni già pronte. Per ottenere dati comparabili nella definizione quantitativa E. in diversi laboratori viene utilizzato lo standard internazionale dell'OMS che rappresenta la preparazione del siero umano liofilizzato, in ogni fiala a-rogo la manutenzione di IgG, IgA e IgM è accettata pari a 100 ME.

Metabolismo delle immunoglobuline

I. sono sintetizzati nelle cellule linfoidi secondo i modelli generali di sintesi proteica ed entrano sia nel flusso sanguigno che nello spazio extravascolare. IgG e IgA in rapporto ponderale sono distribuiti approssimativamente equamente nel plasma sanguigno e nelle cavità extravascolari (linfa, fluidi intercellulari dei tessuti, ecc.). IgM e IgD si trovano prevalentemente (70-80%) nel plasma.

Il mantenimento di I. nell'organismo è definito dal rapporto tra la loro sintesi e il catabolismo. In condizioni metaboliche normali, il tasso di sintesi per 1 kg di peso corporeo al giorno è di 20-40 mg per IgG, 3-50 mg per IgA, 3-17 mg per IgM e 0,03-1,4 mg per IgD. Il catabolismo di vari E. viene effettuato con intensità disuguale. In condizioni normali, per le IgG si riscontra il tasso metabolico più basso: ca. Il 3% del contenuto totale di questa proteina nel corpo e l'emivita è di 23 giorni. Per IgA e IgM, il tasso di catabolismo è rispettivamente del 12 e 14% al giorno e l'emivita è di 6 e 5 giorni. Il tasso metabolico più elevato è caratteristico delle IgD, per le quali l'emivita è di 2,8 giorni.

Il mantenimento di I. nel siero umano varia a seconda dell'età. Durante lo sviluppo intrauterino, la sintesi del proprio I. è insignificante. Dall'I. della madre, solo le IgG entrano nel flusso sanguigno del feto. Le IgM e le IgA vengono quasi completamente trattenute dalla barriera placentare. La capacità delle IgG di passare attraverso la placenta è dovuta alle caratteristiche strutturali del suo frammento Fc. Le IgG materne vengono rilevate nel feto già a partire dall'undicesima settimana. gravidanza. La sua concentrazione aumenta gradualmente e al momento del parto è uguale alla concentrazione di IgG nella madre. Durante i primi mesi di vita, le IgG materne vengono catabolizzate e le IgG del bambino iniziano a essere sintetizzate solo a 4-8 settimane. vita. A questo proposito, la concentrazione totale di IgG nel siero del bambino è minima a 3-4 mesi di età; durante questo periodo, il bambino è il meno resistente alle varie infezioni. Un lento aumento delle IgA inizia a 3-4 settimane. vita. Il contenuto di IgM nel siero aumenta subito dopo il parto, raggiunge un livello significativo entro 9 mesi, ma dopo 2-3 anni diminuisce, per poi ricominciare ad aumentare lentamente. La concentrazione di tutto I. raggiunge il suo livello massimo all'età di 20-30 anni. All'età di 60 anni, si osserva una diminuzione del contenuto di IgG e IgM a livello dello sciame [Buckley e Dorsey (S. Buckley, F. Dorsey), 1970].

Il ruolo di I. nell'organismo consiste nella loro partecipazione ai processi immunitari. La funzione protettiva di I. è dovuta ai vari anticorpi contenuti in questa frazione che possono legarsi specificatamente ad antigeni estranei. Numerose osservazioni indicano che gli anticorpi isolati mediante chem. la composizione e la struttura generale sono identiche a quelle dell'I non specifico. Ovviamente, il presupposto che tutte le molecole di I. siano anticorpi è vicino alla verità, ma non è sempre possibile stabilire in relazione a quali antigeni è diretta la loro azione specifica. La reazione specifica antigene-anticorpo (vedi Reazione antigene-anticorpo) è dovuta alla presenza nelle molecole I. di centri attivi situati nei frammenti Fab e costruiti con la partecipazione di un numero di residui amminoacidici sia nelle catene pesanti che in quelle leggere. Apparentemente questi residui si trovano nelle regioni variabili di entrambi i tipi di catene. Il frammento Fc delle immunoglobuline è associato alla capacità di fissare il complemento e di partecipare alla reazione di anafilassi cutanea passiva.

La frazione IgG del siero umano contiene anticorpi contro molti virus e batteri, nonché antitossine. Gli anticorpi di questa classe sono più attivi nelle reazioni di precipitazione e fissazione del complemento, ma hanno un'attività inferiore agli anticorpi IgM nelle reazioni di agglutinazione e lisi. La frazione IgM contiene la maggior parte degli anticorpi contro gli antigeni lipopolisaccaridi O (endotossine) dei batteri gram-negativi, le isoemoagglutinine normali e gli anticorpi eterofili. La frazione IgA conteneva anche anticorpi contro alcuni batteri, virus e tossine. Si presume che gli anticorpi IgA siano coinvolti nello sviluppo dell'immunità locale in alcuni tessuti.

Patologia della sintesi delle immunoglobuline

Patol, cambiamenti quantitativi e funzionali nel PI. potrebbe essere dovuto a una violazione della loro sintesi o ad un aumento del tasso di catabolismo. L'agammaglobulinemia (vedi) si esprime nella quasi completa assenza di I. nel corpo, che è associata a questa malattia con una forte diminuzione del numero di cellule linfoidi o con la loro incapacità di sintetizzare molecole I. L'assenza della frazione I. in il siero viene facilmente stabilito mediante l'analisi elettroforetica. Esistono vari tipi di agammaglobulinemia congenita e acquisita. In alcuni casi si verifica solo una parziale violazione della sintesi di E., che causa il loro ridotto contenuto nel siero (ipogammaglobulinemia). Vengono descritte malattie in cui non esiste sintesi di E. non tutte, ma una o due classi (disgammaglobulinemia). Ad esempio, con una malattia ereditaria caratterizzata dal cosiddetto. Sindrome di Wiskott-Aldrich (vedi sindrome di Wiskott-Aldrich), non ci sono quasi IgM nel siero e il contenuto di IgG e IgA può persino essere aumentato. Esistono tipi di disgammaglobulinemia in cui è presente un difetto selettivo nella sintesi di IgA, o IgA + IgM, o IgG + IgA. La natura di tali violazioni selettive della composizione frazionaria di E. viene determinata utilizzando l'immunoelettroforesi dei sieri dei pazienti e la determinazione quantitativa di E. di diverse classi.

Patol peculiare, cambiamento nella sintesi E. è la formazione di mieloma o patol. I. Questi I. in diversi pazienti possono appartenere a classi diverse e raggiungere concentrazioni nel siero significativamente più alte del normale. Nella macroglobulinemia di Waldenström (vedi malattia di Waldenström), si verifica un accumulo di IgM. Esistono mielomi IgG e IgA, i mielomi sono meno comuni, accompagnati dall'accumulo di IgD e IgE. Per il mieloma E. è caratteristica un'elevata omogeneità della struttura primaria delle catene polipeptidiche, spiegata dalla loro origine da un clone di cellule linfoidi che formano anticorpi. Mentre durante la normale sintesi, le catene leggere di tipo kappa o lambda sono incluse nella composizione di varie molecole di I., tutto il mieloma I. in un paziente contiene catene leggere di un solo tipo. In un mieloma multiplo (vedi) con l'urina si possono allocare proteine ​​di Bence-Jones attorno al molo. del peso di ca. 40.000, che sono dimeri di catene leggere sovraformate di uno dei tipi. In alcuni patol, vengono evidenziate violazioni della sintesi E. con l'urina vengono assegnate proteine ​​che rappresentano frammenti Fc di IgG con piccoli pezzi della regione N-terminale delle catene gamma ("malattia delle catene pesanti").

Una diminuzione del contenuto di IgG dovuta ad un aumento del tasso di decadimento è stata osservata in una malattia ereditaria: la miotonia distrofica. Nei casi osservati, l'emivita delle IgG era di 11,4 giorni invece di 23. Una diminuzione significativa del contenuto di IgG e IgA è stata osservata anche nei pazienti con sindrome nefrosica (vedi) a causa della maggiore degradazione e rilascio di queste immunoglobuline.

L'aumento della manutenzione e del siero (ipergammaglobulinemia) si osserva spesso nelle infezioni acute e croniche, batteriche e virali, e anche nelle malattie del fegato. Vengono descritti casi di ipergammaglobulinemia selettiva, cioè un aumento selettivo del contenuto di E. solo di una o due classi, ad esempio. IgM nelle malattie tripanosomiche (vedi Tripanosomiasi).

Preparati immunoglobulinici (gammaglobuline) e loro utilizzo

I preparati sono soluzioni di frazione gammaglobulina purificata di proteine ​​del siero umano contenenti conc. sotto forma di un anticorpo contro il virus del morbillo e altri agenti patogeni presenti nel sangue delle persone sane.

I preparati a base di gammaglobuline sono inclusi nel GPC (articolo 304) con il nome "Gammaglobuline per la prevenzione del morbillo" ("Gamma-globulinum ad prophylaxim morbillorum"). Il comitato di esperti dell'OMS ha raccomandato come nome internazionale "immunoglobulina umana normale" ("Immunoglobulinum humanum normale").

Per ottenere la gamma globulina, vengono utilizzati plasma o siero del sangue del donatore, siero del sangue intraplacentare e retroplacentare, estratti della placenta e siero del sangue rilasciato durante le operazioni di aborto indotto. Ogni serie di gammaglobuline viene preparata da una miscela di sieri, plasma o placente di almeno 1000 persone, che provoca il livellamento dell'immunolo. proprietà e garantisce la standardizzazione del farmaco. Per isolare la frazione di gamma-globuline in URSS e all'estero, vengono utilizzati principalmente vari schemi per il frazionamento delle proteine ​​del siero di latte con etanolo a temperature inferiori a 0 ° secondo Kohn, il frazionamento con solfato di ammonio viene utilizzato meno frequentemente. Questi metodi consentono di ottenere preparati di gammaglobuline sicuri rispetto alla trasmissione del virus dell'epatite, anche se nelle miscele di siero iniziali entrano singoli sieri itterogenici.

Quando si ottiene la gamma globulina su larga scala, vengono utilizzate moderne attrezzature tecniche utilizzando tecniche di meccanizzazione e automazione. Il frazionamento dell'etanolo viene effettuato in grandi reattori raffreddati da 500-1000 l con temperatura controllata automaticamente. La separazione dei sedimenti proteici viene effettuata su supercentrifughe a flusso ad alte prestazioni in camere di refrigerazione. Per rimuovere l'etanolo residuo e ottenere la gamma globulina in forma secca, i precipitati grezzi di questa proteina ottenuti a seguito del frazionamento vengono sottoposti a liofilizzazione.

La gammaglobulina purificata viene sciolta in una soluzione allo 0,9% di NaCl a pH 7-7,5. La glicina (0,3 M) può essere utilizzata per la stabilizzazione e il mertiolato (0,01%) come conservante. Nell'URSS, nei preparati di gammaglobuline viene stabilita una concentrazione proteica del 10%.

Le soluzioni di gamma globuline vengono sterilizzate mediante filtrazione attraverso filtri batterici (piastre di carta di amianto, filtri millipore, candele ceramiche porose) e sono controllate per sterilità, innocuità (su topi e porcellini d'India) e assenza di proprietà pirogeniche (sui conigli).

Secondo la GPC, la frazione di gammaglobuline nei preparati dovrebbe rappresentare almeno il 97% delle proteine ​​totali. Nelle preparazioni di gammaglobuline, le IgG sono il componente principale; IgA, IgM e IgD sono inclusi nel farmaco solo in quantità molto piccole. Sono in corso i lavori per ottenere e studiare preparazioni di gamma globuline arricchite con IgM e IgA.

La gammaglobulina contiene anticorpi contro il morbillo, l'influenza, la poliomielite, il vaccino, le agglutinine della pertosse, l'antitossina stafilococcica anti-alfa, l'anti-O-streptolisina, le antitossine della difterite e del tetano, ecc.

Durante il periodo di tre anni accettato d'immagazzinamento immunol, le proprietà di preparazioni considerevolmente non cambiano. Tuttavia, in alcune serie di gamma globuline, in particolare dal sangue placentare e abortivo, sotto l'influenza della miscela di proteasi, si verifica la frammentazione di alcune molecole IgG, che può ridurre l'efficacia dei farmaci.

La gammaglobulina è un farmaco omologo e praticamente areattogeno. Tuttavia, contiene una miscela di molecole IgG appartenenti a diverse varianti allotipiche e quindi, a seguito della somministrazione del farmaco, sono possibili fenomeni di isoimmunizzazione e formazione di anticorpi - antigammaglobuline. A questo proposito, nei soggetti vaccinati possono verificarsi reazioni molto rare di tipo anafilattico, soprattutto con iniezioni ripetute di gamma globuline. La sensibilizzazione può anche essere causata da impurità di antigeni tissutali, in particolare placentari.

I preparati di gammaglobuline vengono solitamente somministrati per via intramuscolare. Per la prevenzione del morbillo vengono utilizzate dosi di 1,5-3,0 ml. Per la prevenzione dell'epatite infettiva, 1,0 ml viene somministrato ai bambini dai 6 mesi. fino a 10 anni e 1,5 ml - per bambini sopra i 10 anni e adulti.

Con la somministrazione endovenosa di gamma globuline possono verificarsi reazioni gravi, accompagnate da una diminuzione della pressione sanguigna e da fenomeni di shock. Queste reazioni sono dovute agli aggregati di molecole IgG presenti nei preparati, che manifestano attività anticomplementare. I preparati di gamma globulina che hanno subito una lavorazione speciale per distruggere o rimuovere aggregati sono privi di proprietà anticomplementari, ma mantengono l'attività anticorpale e possono essere somministrati per via endovenosa (ad esempio, gamma venin e intraglobin prodotti in Germania, venoglobulina in Francia). L'uso endovenoso delle gammaglobuline consente di somministrare grandi volumi del farmaco (25-50 ml di soluzione al 5% e oltre) e fornisce un effetto a rapida insorgenza in alcune infezioni batteriche (sepsi) e agammaglobulinemia

I preparati di gamma globuline specifiche, o gamma globuline mirate, hanno elevate concentrazioni di anticorpi contro alcuni agenti infettivi o le tossine che rilasciano.

Allo scopo di ricevere E. specifico utilizzare plasma o siero di sangue di donatori particolarmente immunizzati. La gammaglobulina del tossoide tetanico è ottenuta dal plasma di donatori immunizzati con il tossoide tetanico. Questo preparato omologo presenta vantaggi rispetto alle antitossine eterologhe provenienti dal siero di cavallo: non provoca reazioni nei soggetti sensibili alle proteine ​​del cavallo e viene eliminato dall'organismo molto più lentamente dopo l'iniezione. La gammaglobulina umana della rabbia, prodotta dal plasma o dal siero di individui vaccinati contro la rabbia, ha un vantaggio simile. Le gammaglobuline antistafilococciche vengono ottenute in URSS sia dal plasma di donatori immunizzati che dai sieri di sangue placentare di donne immunizzate con il tossoide stafilococcico durante la gravidanza. Le gammaglobuline contro il virus dell'encefalite trasmessa dalle zecche possono essere prodotte da sieri di sangue di donatori immunizzati con un vaccino contro l'encefalite o da sieri di sangue placentare con titoli elevati di anticorpi anti-encefalite, raccolti in focolai endemici di encefalite. Vengono utilizzate anche gammaglobuline anti-influenzali, anti-piccoli, anti-pertosse.

I preparati di anti-rhesus I. di una persona destinati alla prevenzione della malattia emolitica dei neonati sono ottenuti da sieri con un alto contenuto di anticorpi anti-Rh0 (D) incompleti. Questo farmaco viene somministrato alle donne nullipare Rh-negative che hanno dato alla luce un bambino Rh-positivo durante le prime 48-72 ore. dopo il parto. Anti-Rhesus I. lega l'antigene D del feto, che entra nel sangue della madre, e ne impedisce l'isoimmunizzazione, eliminando la possibilità di malattia emolitica del neonato durante una nuova gravidanza (vedi Malattia emolitica del neonato, fattore Rh).

L'uso di preparati immunoglobulinici (gammaglobuline) nei bambini. I. viene somministrato ai bambini per vari scopi: a) per la prevenzione di alcune infezioni virali e batteriche (epatite infettiva, morbillo, gravi reazioni post-vaccinazione dopo la vaccinazione contro il vaiolo, meno spesso - pertosse, influenza, varicella, scarlattina); b) per il trattamento dell'infezione da stafilococco, dell'influenza, della pertosse, delle complicanze post-vaccinazione e allo scopo di stimolare nel periodo di convalescenza dopo molte malattie infettive; c) per il trattamento della sindrome da carenza di anticorpi.

La gammaglobulina ha ricevuto un riconoscimento universale e meritato come un prezioso mezzo per prevenire il morbillo. È prescritto ai bambini che sono stati in contatto con un paziente affetto da morbillo, dall'età di 3 mesi. fino a 3 anni e bambini indeboliti dopo 3 anni che non hanno mai avuto il morbillo e non sono stati vaccinati contro di esso. Il farmaco viene somministrato alla dose di 1,5 ml per alleviare il cuneo, il flusso e 3 ml per prevenire il morbillo entro e non oltre il 6° giorno dall'inizio del contatto.

Come risultato della somministrazione tempestiva del farmaco, i bambini che sono stati in contatto con un paziente affetto da morbillo non si ammalano affatto o la loro malattia passa in forma lieve. L'introduzione della gamma globulina per prevenire l'epatite infettiva viene effettuata all'inizio dell'aumento stagionale dell'incidenza nelle istituzioni per bambini in età prescolare e negli studenti delle classi 1-4 per via intramuscolare alla dose di 1 ml. Una dose minore di gammaglobuline - 0,1 ml ha anche un effetto preventivo. La gammaglobulina introdotta fornisce un'immunità passiva-attiva che dura fino a 6 mesi. Secondo le indicazioni epidemiologiche, la gammaglobulina viene prescritta anche in una dose di 1 ml ai bambini con focolai di epatite infettiva (in famiglia o in un istituto pediatrico). Con il completo isolamento dei gruppi negli asili nido e negli asili nido, il farmaco viene utilizzato solo nel gruppo in cui si è verificato un caso di epatite infettiva e, in assenza di isolamento, per i bambini dell'intero istituto.

La gammaglobulina anti-stafilococco è usata per trattare le infezioni da stafilococco. Le indicazioni per la sua somministrazione sono tutte le forme di infezione da stafilococco nei bambini piccoli. Il farmaco deve essere somministrato per via intramuscolare nei primi giorni di malattia, 3-5 ml (100 UI) ogni 1-2 giorni, per un totale di 3-5 iniezioni per ciclo di trattamento. In assenza di effetto in casi particolarmente gravi (con polmonite ascessuale), può essere effettuato un secondo ciclo di trattamento. Sotto l'influenza della terapia con gammaglobuline e antibiotici, la tossicosi diminuisce, i focolai settici scompaiono, la temperatura e il sangue si normalizzano.

Le gammaglobuline dei donatori di vaiolo vengono utilizzate per prevenire e mitigare le complicanze post-vaccinazione nei bambini con relative controindicazioni alla vaccinazione. L'istruzione M3 dell'URSS (1975) raccomanda l'introduzione di 3 ml di un farmaco specifico dal sangue placentare e 1,5 ml del farmaco dal sangue di un donatore per i bambini di età superiore a 3 anni. Con uno scopo terapeutico per il trattamento di gravi complicanze post-vaccinazione (encefalite, eczema vaccinale, vaccino generalizzato), la gammaglobulina del vaiolo viene prescritta fin dai primi giorni di malattia alla dose di 0,5-1 ml per 1 kg di peso corporeo per via intramuscolare; il farmaco viene somministrato ripetutamente fino ad ottenere un effetto cuneo stabile.

Le gammaglobuline anti-influenzali sono ampiamente utilizzate per il trattamento e meno spesso per la prevenzione dell'influenza. Lech. l'effetto del farmaco si manifesta in una diminuzione della durata del periodo febbrile, intossicazione, in una diminuzione del numero e della gravità di varie superinfezioni virali. Le indicazioni per l'introduzione della gammaglobulina anti-influenzale sono sintomi pronunciati di intossicazione e danno polmonare precoce. Le gammaglobuline vanno somministrate per via intramuscolare una o due volte nelle seguenti dosi: bambini di età inferiore a 1 anno, 1,5 ml; da 1 a 2 anni, 2 ml; da 2 a 7 anni, 3 ml; 4-4,5 ml. Si consiglia di effettuare nuovamente l'iniezione dopo 6-8 ore. dopo il primo o il giorno successivo. Nei casi più gravi, è auspicabile aumentare la dose di gammaglobuline somministrate di 1,5-2 volte.

Come mezzo di immunoterapia stimolante non specifica, si consiglia di utilizzare la gamma globulina alla dose di 0,2 ml per 1 kg di peso corporeo tre volte con intervalli tra le iniezioni di 2 giorni.

Per il trattamento della sindrome da carenza di anticorpi, su raccomandazione del Comitato di esperti dell'OMS (1968), si utilizzano gammaglobuline alla dose di 1,2-1,8 ml per 1 kg di peso corporeo per via intramuscolare una volta al mese. Durante le infezioni acute, le stesse dosi di gammaglobuline dovrebbero essere combinate con la somministrazione simultanea di antibiotici. I preparati di gammaglobuline a base di sangue placentare, insieme ad un indubbio effetto positivo, possono avere un effetto sensibilizzante (la formazione di antigammaglobuline) e in alcuni bambini con reattività alterata causano lo sviluppo di reazioni allergiche. I preparati a base di gammaglobuline dovrebbero essere prescritti solo per indicazioni ragionevoli. Si deve usare cautela quando si usano le gamma globuline con profilassi e quando si coricano. per bambini con alterata reattività e malattie infettive-allergiche in forma attiva. Se tuttavia l'introduzione è necessaria per indicazioni cliniche epidemiologiche convincenti, è consigliabile sostituire le gammaglobuline placentari e abortive con gammaglobuline provenienti da sangue di donatori. Quando si utilizza la gammaglobulina placentare, devono essere prese in considerazione le controindicazioni per la somministrazione di questo farmaco; ad esempio, è controindicato nei bambini con storia di reazione grave (angioedema, eruzioni allergiche, shock anafilattico) dopo la somministrazione del farmaco.

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La gammaglobulina è una delle frazioni proteiche del plasma sanguigno, prodotta dalle cellule immunitarie e dagli epatociti (cellule del fegato). La sintesi della gamma globulina avviene in risposta alla comparsa nel corpo di agenti estranei: virus, batteri, cellule atipiche (cancro), protozoi o loro antigeni. Pertanto, la gammaglobulina è una proteina protettiva (immunitaria). Da qui deriva un altro nome: immunoglobulina.

Poiché le gammaglobuline sono una parte importante dell'immunità umorale specifica, la determinazione della loro concentrazione nel sangue è di grande importanza diagnostica nella diagnosi di molte malattie.

proteine ​​del sangue

Sotto l'indicatore "proteine ​​totali", risultante da un esame del sangue biochimico, si intende una miscela di tutte le sostanze proteiche presenti nel plasma sanguigno.

Le proteine ​​​​del sangue sono divise in albumine, un gruppo che ha una struttura omogenea, e globuline, rappresentate da cinque frazioni:

• alfa-1;
• alfa-2;
• beta-1;
• beta-2;
• gamma.

Le globuline delle frazioni beta-1 e 2 svolgono funzioni simili e sono analoghi. Pertanto, non vi è alcun significato clinico nella loro differenziazione.

La concentrazione di gammaglobuline nel sangue

Il rilevamento di un contenuto aumentato, rispetto alla norma, di questa frazione proteica nel sangue è un'indicazione per un esame più dettagliato al fine di stabilire le cause della deviazione. Il suo contenuto nel plasma sanguigno aumenta nei seguenti casi:

• malattie epatiche croniche;
• malattie infettive e infiammatorie;
• Malattie autoimmuni;
• tubercolosi;
• infezione acuta;
• ischemia cardiaca.

Un contenuto ridotto di gammaglobuline nel sangue si verifica durante i processi infiammatori e si registra nei seguenti casi:

• diminuzione dello stato immunitario del corpo;
• malattia da radiazioni, indipendentemente dalla forma e dallo stadio del processo;
• lupus eritematoso sistemico;
• malattie infettive croniche a lungo termine;
• violazione della sintesi delle immunoglobuline;
• terapia con farmaci citotossici.

Nel determinare il livello di questa frazione proteica, è necessario tenere conto anche delle norme sull'età: in un bambino di 5 anni, questo parametro sarà inferiore (5,3 g / l) rispetto a un adulto di età superiore a 21 anni (8,1-13 g/l).

La possibilità di utilizzare le gammaglobuline in medicina

Introdotte nel corpo dall'esterno, le molecole della frazione proteica specificata creano protezione contro una determinata infezione. Tale immunità passiva creata artificialmente è valida per un certo periodo limitato. A differenza della vaccinazione, l'immunoprofilassi con l'introduzione di gammaglobuline viene utilizzata per la prevenzione d'emergenza della morbilità, poiché l'effetto in questo caso si sviluppa abbastanza rapidamente.

Un esempio è l'immunizzazione con gammaglobuline nei primi tre giorni dopo una puntura di zecca infetta da encefalite.

Inoltre, le iniezioni di gammaglobuline vengono utilizzate per prevenire le seguenti malattie:

• Epatite epidemica (morbo di Botkin). L’immunizzazione fornisce una protezione specifica contro la malattia per sei mesi. Nei pazienti con malattia di Botkin, sotto l'influenza di un preparato immunitario, la durata del periodo itterico si riduce e si osserva un recupero più rapido delle funzioni delle cellule epatiche.
• Poliomielite (il siero viene somministrato ai bambini che sono stati in contatto con pazienti affetti da poliomielite).
• Pertosse e parapertosse (il farmaco crea immunità passiva per un mese nei bambini che sono stati in contatto con malati). L'uso del rimedio è efficace anche nel periodo catarrale della malattia: sotto la sua azione diminuiscono la frequenza degli attacchi di tosse e l'intensità della tosse.
• L'immunizzazione di massa dei collettivi di bambini durante le epidemie di infezione da adenovirus riduce significativamente il rischio di sviluppare la malattia e nei malati fornisce un decorso più lieve del processo infettivo e infiammatorio.

I preparati contenenti questa proteina del siero di latte sono realizzati con sangue donato da persone sane. Prima dell'uso, è necessario verificare la sicurezza e la sterilità della soluzione medicinale e l'integrità della confezione. È stato dimostrato che la sicurezza delle proteine ​​del siero di latte è apirogena (vale a dire, non provoca febbre).

Nelle gammaglobuline umane viene stabilita la presenza di vari anticorpi antivirali e antibatterici (vedi) (contro morbillo, poliomielite, pertosse, agglutinine tifoidi) e antitossine (vedi) (difterite, stafilococco, ecc.), Che ne determina l'effetto preventivo e terapeutico .

I preparati di gammaglobuline vengono preparati dal sangue di donatori o dal sangue placentare di donne sane. La gammaglobulina è stata prodotta nell'URSS sotto forma di soluzione al 10%; il solvente era una soluzione di cloruro di sodio allo 0,85%. La gammaglobulina è sottoposta a controllo di sterilità, innocuità e apirogenicità (mancanza di capacità di provocare un aumento della temperatura durante la somministrazione).

Il farmaco gammaglobulina è un mezzo efficace di immunizzazione. L'introduzione della gammaglobulina crea un'immunità passiva temporanea (vedi) contro una serie di malattie infettive. Vedi anche Globuline.

Uso clinico delle gammaglobuline. La gammaglobulina viene utilizzata per prevenire e curare le malattie infettive, soprattutto nei bambini. Per la prevenzione del morbillo nei bambini sani di età pari a 3 mesi. fino a 4 anni (e malati e debilitati indipendentemente dall'età) che hanno avuto contatti con un paziente affetto da morbillo, vengono somministrati 1,5-3 ml del farmaco una volta. L'immunità passiva dura 3-4 settimane.

Per la prevenzione della pertosse e della parapertosse, la gamma globulina viene somministrata a bambini sani di età inferiore ai 6 mesi che sono stati in contatto con pazienti. A scopo terapeutico viene utilizzata una gammaglobulina specifica antipertosse (2-3 dosi o più da 3 ml con un intervallo di 1-2 giorni). La gammaglobulina, somministrata all'inizio di un periodo catarrale o convulsivo, riduce la frequenza e la gravità degli attacchi di tosse.

Durante le epidemie di malattie causate da adenovirus (vedi infezioni da adenovirus), la gamma globulina viene utilizzata per la profilassi in gruppi di bambini (alla dose di 0,3 ml per 1 kg di peso del bambino) il prima possibile dal momento del contatto. Ciò riduce l'incidenza dei bambini e nei malati contribuisce a un decorso più lieve della malattia.

Per la prevenzione dell'epatite epidemica (malattia di Botkin), le gammaglobuline vengono abitualmente somministrate ai bambini negli asili nido, nelle scuole materne e nelle scuole (dalla prima alla quarta elementare) alla dose di 1 ml. La gammaglobulina protegge dall'epatite per 5-6 mesi. Ai bambini che sono stati in contatto con pazienti con epatite infettiva deve essere somministrata gamma globulina alla dose di 0,5 ml - fino a 3 anni, 1 ml - da 3 a 7 anni, 2 ml - da 7 a 15 anni. Il trattamento con gammaglobuline per forme gravi e moderate di epatite (da 2 a 12 dosi da 3 ml) riduce il periodo itterico, ripristina la funzionalità epatica e riduce la probabilità di complicanze.

Per i bambini che sono stati in contatto con pazienti affetti da poliomielite, la gamma globulina viene somministrata alla velocità di 0,3 ml per 1 kg di peso.

In caso di contatto con un paziente affetto da scarlattina, al bambino vengono iniettati 3-6 ml di gammaglobulina, questo facilita il decorso della malattia.

Tutte le serie di gammaglobuline placentari sono caratterizzate da un alto titolo di anticorpi contro influenza, parainfluenza e adenovirus, che ci consente di raccomandarle per la prevenzione e il trattamento delle malattie respiratorie acute e della polmonite nei bambini del primo anno di vita (per via intramuscolare - 3 ml , nei passaggi nasali - gocce di gamma globulinasi al giorno ). La gammaglobulina ha un elevato effetto stimolante e viene utilizzata nel trattamento di bambini debilitati con processi infiammatori cronici contemporaneamente agli antibiotici, poiché la somministrazione prolungata di antibiotici rallenta la produzione dei propri anticorpi.

La tecnica di iniezione di gammaglobuline viene somministrata per via intramuscolare al bambino, solitamente nel quadrante esterno superiore del gluteo. Una fiala con gamma globulina deve prima essere esaminata (il liquido non deve contenere scaglie), quindi aperta. Il contenuto della fiala viene aspirato nella siringa con un lungo ago con un ampio lume. Il sito di iniezione viene disinfettato con alcol. Prendendo un ago più sottile, lo metti su una siringa e attraverso di esso viene iniettata la gamma globulina. Il sito di iniezione è imbrattato di iodio.

Gammaglobulina: che cos'è?

La definizione di gammaglobulina comprende sieri speciali che vengono somministrati al paziente per curare o prevenire eventuali malattie infettive. È impossibile generalizzare preparazioni di questo tipo. Esistono tali tipi: gammaglobulina anti-stafilococco, anti-rabbia (contro la rabbia), anti-rhesus (usato in caso di conflitto Rh tra madre e feto), anti-morbillo, anti-pertosse.

Quando viene utilizzato?

È noto che nel nostro Paese le corrispondenti gammaglobuline vengono utilizzate per prevenire malattie come il morbillo e la rosolia, l'epatite A, la pertosse, la poliomielite. Per questo, il farmaco viene somministrato per via intramuscolare, in quest'ultimo caso, solitamente per via orale. L'elenco delle malattie in cui la somministrazione endovenosa è efficace è molto più ampio, tra cui dermatomiosite, leucemia linfocitica cronica, HIV, malattia di Kawasaki, porpora trombocitopenica idiopatica, complicanze postoperatorie ( fino alla sepsi). In alcuni casi, i farmaci vengono iniettati nel canale spinale.

Cos'è la gammaglobulina?

In realtà, questi farmaci sono immunoglobuline. Sono a base di proteine, umane o animali. Possono essere considerate glicoproteine. La funzione principale delle immunoglobuline è proteggere il corpo da vari virus e infezioni. Oggi in medicina vengono utilizzati preparati purificati e concentrati di proteine ​​del siero di latte (frazione gamma globulina). La loro caratteristica è un alto contenuto di titoli anticorpali. Il compito principale è creare l'immunità passiva, che si verifica entro poche ore dall'iniezione. Tieni presente che questo tipo di immunità, di norma, funziona per non più di 14 giorni, a differenza dell'immunità attiva.

Quando non dovrebbero essere somministrate le gammaglobuline?

Come qualsiasi altro farmaco, questo farmaco ha controindicazioni. Non ce ne sono molti, ma sono piuttosto seri:

• nota ipersensibilità al farmaco;
• Carenza di IgA in un paziente;
• diabete;
• disturbi nel lavoro dei reni;
• periodo di gravidanza e allattamento;
• insufficienza cardiaca cronica.

In ogni caso la decisione se la controindicazione è assoluta o relativa spetta al medico.

Quali sono gli effetti collaterali?

Dopo che la gammaglobulina è stata introdotta nel corpo, si possono osservare vari fenomeni spiacevoli. Nausea, vomito, vertigini, sbalzi di pressione, diarrea, disturbi del ritmo cardiaco sono reazioni abbastanza comuni. Significativamente meno comuni sono la perdita di coscienza, un'irragionevole sensazione di caldo o freddo, iperemia nel sito di iniezione, collasso, shock anafilattico.

È possibile evitare complicazioni durante l'introduzione?

Sì, in una certa misura. Uno dei postulati è una somministrazione relativamente lenta del farmaco. Questa tattica consente di osservare le condizioni del paziente e di reagire in tempo se viene rilevata un'intolleranza al farmaco. Inoltre, è altamente auspicabile che il paziente sia sotto controllo medico per almeno 1 ora dopo l'iniezione. Per evitare il deterioramento del farmaco, deve essere conservato solo come indicato dal produttore. Altrimenti il ​​medicinale non può essere utilizzato!

Cosa fare se le gammaglobuline sono elevate?

Per cominciare, dovresti sapere che il tasso normale va dal 12 al 22%. Tutto ciò che supera questo limite è considerato una promozione. La causa di tali indicatori può essere processi infiammatori, malattie croniche (comprese quelle autoimmuni).

Gamma Globulin Human:: istruzioni, indicazioni, controindicazioni e modalità di utilizzo del farmaco.

Gamma Globulina Umana: Descrizione del principio attivo (DCI)

normale immunoglobulina umana

Gamma Globulina Umana: Azione farmacologica

Le Ig umane contengono un'ampia gamma di anticorpi opsonizzanti e neutralizzanti contro batteri, virus e altri agenti patogeni. Reintegra gli anticorpi IgG mancanti, riduce il rischio di infezioni nei pazienti con immunodeficienza primaria e secondaria.

Gamma Globulina Umana:: Indicazioni

Per la somministrazione i / m - prevenzione d'emergenza di morbillo, epatite A, pertosse, poliomielite, infezione da meningococco, aumento della resistenza non specifica del corpo. Per somministrazione endovenosa: immunodeficienza primaria, porpora trombocitopenica idiopatica, malattia di Kawasaki, leucemia linfocitica cronica, infezione da HIV, forme gravi di infezioni batteriche tossiche e virali (comprese complicanze postoperatorie accompagnate da sepsi), dermatomiosite, sindrome di Guillain-Barré, iperimmunoglobulinemia E, sindrome di Eaton -Sindrome di Lambert, sclerosi multipla, infezioni causate dal parvovirus B19, demilienizzazione infiammatoria cronica nella polineuropatia. Prevenzione e trattamento delle infezioni nei neonati, nei neonati prematuri, nei bambini con basso peso alla nascita.

Gamma Globulina Umana: Controindicazioni

Ipersensibilità (compresi maltosio e saccarosio), immunodeficienza IgA.C, cautela. CHF scompensato, diabete mellito, insufficienza renale, gravidanza, allattamento.

Gamma Globulina Umana:: Effetti collaterali

Mal di testa, vertigini, emicrania, nausea, vomito, dolore addominale, diarrea, aumento o diminuzione della pressione sanguigna, tachicardia, cianosi, brividi, mancanza di respiro, sensazione di pressione o dolore al petto, reazioni allergiche. Raramente: marcata diminuzione della pressione sanguigna, collasso, perdita di coscienza, ipertermia, brividi, aumento della sudorazione, affaticamento, malessere, mal di schiena, mialgia, intorpidimento, febbre o sensazione di freddo, meningite asettica, necrosi acuta dei tubuli renali. Reazioni locali: raramente - iperemia cutanea nel sito di iniezione.

Gamma Globulin Human:: Dosaggio e somministrazione

V/m. Prevenzione del morbillo. Da 3 mesi senza morbillo e non vaccinati, entro e non oltre 4 giorni dal contatto con il paziente: bambini - 1,5 o 3 ml (a seconda dello stato di salute e del tempo trascorso dal contatto), adulti - 3 ml una volta. Prevenzione della poliomielite. Bambini non vaccinati o sottovaccinati, il più presto possibile dopo il contatto con un paziente con una forma paralitica di poliomielite. Prevenzione dell'epatite A. Bambini di età compresa tra 1 e 6 anni - 0,75 ml, 7-10 anni - 1,5 ml, oltre 10 anni e adulti - 3 ml una volta; introduzione ripetuta secondo indizi non ancora prima che in 2 mesi. Prevenzione e cura dell'influenza. Bambini sotto i 2 anni - 1,5 ml, 2-7 anni - 3 ml, sopra i 7 anni e adulti - 4,5-6 ml una volta. Nelle forme gravi di influenza è indicata la somministrazione ripetuta nel corso dell'ora. Prevenzione della pertosse. Bambini senza pertosse: 3 ml due volte con un intervallo di 24 ore Prevenzione dell'infezione da meningococco. Bambini da 6 mesi a 7 anni, entro e non oltre 7 giorni dal contatto con un paziente con una forma generalizzata di infezione (indipendentemente dal sierogruppo dell'agente patogeno) - 1 ml (fino a 3 anni compresi) o 3 ml (oltre 3 anni ). Dentro/dentro. Ai bambini vengono somministrati 3-4 ml/kg (non più di 25 ml) per via endovenosa, ad una velocità di 8-10 gocce/min al giorno, per 3-5 giorni. Immediatamente prima della somministrazione, diluire con una soluzione di NaCl allo 0,9% o una soluzione di destrosio al 5%. Agli adulti viene iniettato un farmaco non diluito pom in / in flebo, ad una velocità fino a 40 gocce / min. Il ciclo di trattamento consiste in 3-10 infusioni eseguite ogni 1-3 giorni. Nell'immunodeficienza primaria - pomg / kg (4-8 ml / kg) 1 volta al mese, se necessario - 2 volte al mese. Con purpure trombocitopenica idiopatica mg/kg 1 volta al giorno, in assenza di un effetto adeguato dopo 5 giorni e periodicamente, al bisogno, può essere somministrata una dose aggiuntiva nella stessa quantità. Nella malattia di Kawasaki (come terapia adiuvante) - 2 g / kg, una volta, con la contemporanea somministrazione di ASA mg / kg, al giorno fino a quando la temperatura corporea scende, quindi - 3-5 mg / kg per 6-8 settimane in assenza di violazioni dei lati delle arterie coronarie.

Gamma Globulina Umana:: Istruzioni speciali

Penetra nel latte materno e può contribuire al trasferimento di anticorpi protettivi al neonato. Per la produzione viene utilizzato il plasma di donatori sani, in cui non sono stati rilevati anticorpi contro l'HIV di tipo 1 e 2, il virus dell'epatite C e l'antigene di superficie dell'epatite B e l'attività delle transaminasi non supera i valori normali. Un aumento temporaneo degli anticorpi nel sangue dopo la somministrazione porta a dati di analisi falsi positivi in ​​uno studio sierologico (reazione di Coombs). È severamente vietato somministrare immunoglobuline per la somministrazione intramuscolare per via endovenosa. Dopo la somministrazione del farmaco, le condizioni del paziente devono essere monitorate per almeno 30 minuti. Alle persone che soffrono di malattie sistemiche (malattie del sangue, del tessuto connettivo, glomerulonefrite, ecc.) e di malattie del sistema immunitario, le Ig devono essere somministrate nell'ambito di una terapia appropriata e del controllo della funzione dei sistemi interessati. Se somministrati nelle prime 2 settimane dopo la vaccinazione contro morbillo, parotite e rosolia, le vaccinazioni con questi vaccini devono essere ripetute non prima di 3 mesi dopo. Non superare la velocità di somministrazione endovenosa a causa della possibilità di sviluppare reazioni collaptoidi. Durante la gravidanza viene somministrato solo sotto rigorose indicazioni, quando il beneficio previsto per la madre supera il potenziale rischio per il feto.

Gamma Globulina Umana:: Interazione

L'introduzione di Ig può indebolire (per 1,5-3 mesi) l'effetto dei vaccini vivi contro malattie virali come morbillo, rosolia, parotite e varicella (le vaccinazioni con questi vaccini devono essere ripetute non prima di 3 mesi dopo). Dopo l'introduzione di grandi dosi di Ig, in alcuni casi il suo effetto può durare fino a un anno. Un aumento temporaneo del contenuto di anticorpi iniettati nel sangue del paziente dopo l'introduzione di Ig può causare risultati falsi positivi dei test sierologici. Non usare contemporaneamente al gluconato di calcio nei neonati.

Introduzione delle gammaglobuline

PROPRIO NOME DEL FARMACO

(Immunoglobulina humanum normale)

COMPOSIZIONE QUALITATIVA E QUANTITATIVA DEI FARMACI ATTIVI

1 ml di soluzione contiene:

Eccipienti, vedere la pagina Elenco degli eccipienti

Soluzione per iniezioni intramuscolari.

CARATTERISTICHE CLINICHE DETTAGLIATE

Indicazioni per l'uso

Le gammaglobuline umane vengono utilizzate nella prevenzione e nel trattamento di malattie infettive come il morbillo e l'epatite di tipo A.

Dosaggio e via di somministrazione

Il farmaco viene utilizzato secondo le prescrizioni del medico curante. La gammaglobulina umana viene somministrata per via intramuscolare.

1. Dopo il contatto di un bambino con un paziente affetto da morbillo, inserire:

• una dose protettiva pari a 0,25 ml / kg del peso corporeo del bambino - entro e non oltre 3-5 giorni dal contatto con il paziente.

L'immunità passiva dopo l'iniezione del farmaco persiste per ca. 3-4 settimane ed è in grado di proteggere dalle malattie.

• dose attenuante pari a 0,05 ml / kg di peso corporeo - entro e non oltre 3-5 dal momento del contatto con il paziente, dopo di che può verificarsi il decorso della malattia in una forma più lieve, o il periodo di incubazione del morbillo il virus può essere prolungato fino a 28 giorni.

Ai bambini di età inferiore a 3 mesi, in caso di contatto con il virus del morbillo, non vengono prescritte gammaglobuline umane a causa dell'immunità passiva esistente ricevuta dalla madre.

• Dopo il contatto con un paziente affetto da epatite di tipo A (infiammazione virale del fegato A), viene somministrato quanto segue: una dose profilattica pari a 0,03 ml / kg di peso corporeo.

• Ipersensibilità identificata a qualsiasi componente del farmaco.
• Trombocitopenia grave e altri disturbi emorragici.
• Carenza di IgA.
• L'infusione endovenosa è vietata.

Istruzioni speciali e precauzioni per l'uso

Il farmaco è controindicato per l'infusione endovenosa a causa del rischio di shock anafilattico. È necessario attenersi rigorosamente alla dose prescritta del farmaco. Durante l'iniezione, il paziente deve essere monitorato.

Gli effetti collaterali possono verificarsi nei pazienti che ricevono gammaglobuline umane per la prima volta e, in rari casi, anche quando il farmaco viene reintrodotto nel corso del trattamento dopo una pausa di più di 8 settimane.

La vera intolleranza si verifica nei casi più rari con contemporanea mancanza di immunoglobulina A e presenza di anticorpi anti-IgA. Tali pazienti necessitano di un attento monitoraggio.

Le potenziali complicazioni possono spesso essere evitate:

• somministrazione lenta del farmaco - mentre è possibile identificare una potenziale intolleranza al farmaco nel paziente;
• attenta osservazione del paziente durante la somministrazione del farmaco ed entro 1 ora dopo.

Se si sospetta una reazione anafilattica, la somministrazione del farmaco deve essere immediatamente interrotta. In caso di shock anafilattico, devono essere forniti cure e trattamenti adeguati.

La gammaglobulina umana è ottenuta dal plasma umano. La tecnologia per ottenere il farmaco si basa sulla separazione delle frazioni plasmatiche mediante etanolo refrigerato secondo il metodo Kohn. L'infusione di farmaci derivati ​​dal sangue o dal plasma umano non esclude la possibilità di infezione. Compresi fattori patogeni inesplorati. Allo stesso tempo, il rischio di trasmissione dell’infezione è ridotto da:

• accurata selezione dei donatori basata su esame clinico analizzando sia un'unità campione di plasma prelevata dal donatore che l'intero volume di plasma per la presenza dell'antigene di superficie dell'epatite B (HBsAg), del materiale genetico dell'epatite di tipo C (HCV-RNA) e degli anticorpi al virus HIV1 e HIV2;
• esame di ciascuna serie del preparato di gamma-globuline umane per la presenza dell'antigene HBsAg e degli anticorpi contro i virus HIV1 e HIV2, nonché del materiale genetico del virus dell'epatite C (HCV-RNA).

I controlli di produzione sono considerati efficaci contro i virus capsulati come HIV, HCV, HBV ma possono essere solo parzialmente efficaci contro i virus senza involucro come il virus dell’epatite A (HAV) o il parvovirus B19.

Interazione con altri farmaci e altri farmaci

La somministrazione di immunoglobuline per un periodo compreso tra 6 settimane e 3 mesi può ridurre l'efficacia dei vaccini contenenti virus vivi e privi di virulenza: morbillo, rosolia, parotite e vaiolo. Dopo l'introduzione della gammaglobulina umana, è necessario effettuare una pausa di tre mesi prima della vaccinazione con preparati contenenti virus vivi, privi di virulenza.

Nel caso della vaccinazione contro il morbillo, la sua efficacia può essere limitata a 1 anno. A questo proposito, si consiglia ai pazienti che sono stati vaccinati contro il morbillo di controllare la concentrazione di anticorpi contro il virus del morbillo.

Dopo un'iniezione di immunoglobulina, un paziente può presentare test sierologici falsi positivi a causa del trasferimento passivo degli anticorpi del donatore.

Gravidanza e allattamento

Non sono stati condotti studi clinici sulla sicurezza dell'uso delle gammaglobuline umane nelle donne durante la gravidanza. Il farmaco può essere somministrato alle donne in gravidanza e in allattamento con particolare attenzione. Non sono stati osservati effetti patogeni sul decorso della gravidanza, sul feto e sul neonato.

Influenza sulla capacità di guidare veicoli a motore e meccanismi di movimento

Le gammaglobuline umane non influenzano la capacità di guidare veicoli a motore e macchinari in movimento.

Possibili effetti collaterali

Le gammaglobuline umane sono generalmente ben tollerate sia dai bambini che dagli adulti. In rari casi possono verificarsi effetti collaterali: mal di testa, brividi, febbre, nausea. Occasionalmente si può verificare un leggero rossore e gonfiore nel sito di iniezione. In rari casi può verificarsi shock anafilattico. In questo caso la somministrazione del farmaco deve essere immediatamente interrotta e devono essere fornite adeguate cure mediche.

Non sono stati identificati casi di sovradosaggio.

Gruppo farmacoterapeutico: Materie prime immunitarie e immunoglobuline, codice ATC: J06BA01

Le gammaglobuline umane contengono prevalentemente immunoglobuline (IgG) con un'ampia gamma di anticorpi antibatterici e antivirali che si formano a seguito di malattie infettive o vaccinazioni preventive. Il farmaco risulta biodisponibile nel circolo sanguigno del donatore entro 2-3 dal momento della somministrazione.

La gammaglobulina umana contiene anticorpi IgG simili a quelli degli individui normali. Di norma, il farmaco viene prodotto dal plasma ottenuto da almeno 1.000 dosi di donatori ed è caratterizzato da uno spaccato di sottoclassi di immunoglobuline G, che riflettono la composizione del plasma umano naturale. Il farmaco, somministrato per via intramuscolare nella dose appropriata, stimola il sistema immunitario del corpo. Il periodo di immunità passiva dura ca. 3-4 settimane.

Dati preclinici di sicurezza

Studi su animali da laboratorio (cavie e topi da laboratorio) hanno dimostrato che il farmaco "Human Gamma Globulin" non provoca una reazione tossica.

Elenco degli eccipienti

Il farmaco è controindicato in combinazione con altri farmaci.

Precauzioni speciali per la conservazione

• Conservare a 2 o C - 8 o C (refrigerato).
• Conservare in un luogo buio.
• Tenere fuori dalla portata e dalla vista dei bambini.
• È vietato utilizzare il farmaco dopo la data di scadenza indicata sulla confezione.

Tipo e volume dell'imballaggio

Fiala con una soluzione di 1,5 ml di vetro neutro in una scatola di cartone.

Istruzioni per la preparazione di un medicinale iniettabile e lo smaltimento dei residui non utilizzati

La gammaglobulina umana viene somministrata tramite iniezione intramuscolare da un medico o un infermiere. Prima della somministrazione, il farmaco deve essere portato a temperatura ambiente o corporea. Assicurarsi che la soluzione nella fiala sia limpida o leggermente torbida. Non utilizzare la soluzione se è torbida o contiene sedimenti. Eventuali residui e rifiuti del farmaco non utilizzati devono essere smaltiti in conformità con le normative locali.

Gammaglobuline

Le gammaglobuline sono sostanze proteiche presenti nel siero del sangue umano che contengono anticorpi protettivi che proteggono il corpo da malattie virali come l'epatite infettiva, la poliomielite e il morbillo, nonché da alcune infezioni batteriche.

In una persona sana, la proporzione di gammaglobuline nella quantità totale di proteine ​​del siero di latte è di circa l'8-12%, ma succede anche che la loro quantità nel sangue sia molto inferiore o sia praticamente assente - in questo caso si verificano di più spesso e sono più difficili da tollerare, varie malattie infettive sono complicate.

Trattamento con gammaglobuline

Le gammaglobuline sono ancora considerate la misura preventiva numero uno nella lotta contro una malattia come il morbillo. A condizione che la gammaglobulina anti-morbillo venga somministrata a un bambino entro cinque giorni dal contatto con una persona infetta, fornirà l'immunità al virus o faciliterà il più possibile il decorso della malattia.

Le gammaglobuline del morbillo hanno un ampio spettro di attività antivirale, quindi possono essere utilizzate per prevenire l'epatite infettiva (epatite A) e talvolta la rosolia, la varicella, la scarlattina, la pertosse (ma rispetto al morbillo, l'effetto sarà più debole e essere raggiunto meno spesso).

Allo stesso tempo, esistono gammaglobuline mirate specifiche che vengono utilizzate come profilassi per prevenire una serie di altre infezioni: influenza, vaiolo, tetano, encefalite, rabbia e malattie causate da stafilococchi.

Grazie alla scoperta del meccanismo protettivo delle gamma globuline, dal 1948 iniziò la produzione dei loro preparati in URSS. Le gammaglobuline terapeutiche sono state preparate dal sangue di donatori, dal sangue placentare di donne partorienti e dal sangue di animali immunizzati (cavalli).

Le gammaglobuline possono proteggere una persona da queste malattie infettive e aumentare rapidamente l'immunità del corpo, ma va ricordato che questo effetto è a breve termine, poiché gli anticorpi verranno rimossi dal corpo abbastanza rapidamente (dopo tre o quattro settimane). Come medicinale, le gammaglobuline vengono utilizzate insieme ad antibiotici e altri farmaci per trattare malattie protratte o croniche, soprattutto nei pazienti debilitati e nei bambini.

Le gammaglobuline non sono una panacea

Nella pratica pediatrica, di tanto in tanto ci sono casi in cui i genitori che hanno letto i benefici e la forza delle gamma-globuline sollecitano il medico a prescrivere questo "farmaco miracoloso" al loro bambino, anche se non è stato in contatto con la fonte del infezione, e in alcune situazioni, in generale, “perché non peggiori”.

Questo è stupido, poiché qualsiasi intervento medico ha determinate conseguenze per il corpo, quindi, se necessario, l'uso di tali farmaci ha senso. Se non c'è minaccia, è meglio non dare a tuo figlio i frutti dell'industria farmaceutica. Quindi, se un bambino ha già contratto una malattia infettiva ed è malato in modo lieve o moderato, le gammaglobuline almeno non aiuteranno, e al massimo danneggeranno anche, impedendo al corpo di sviluppare autonomamente corpi protettivi.

Le iniezioni di gammaglobuline vengono eseguite solo come prescritto dal medico curante, poiché, come qualsiasi altro medicinale, non sono indifferenti al corpo. Le gammaglobuline sono controindicate nelle persone con tendenza alle allergie. Vengono utilizzati solo quando vi è prova di ciò.

Trattamento con farmaci gammaglobuline (Gammaglobuline parenterali)

La somministrazione parenterale di gammaglobulina in una certa misura può compensare l'inibizione dell'attività immunologica del corpo dovuta all'uso prolungato di farmaci corticosteroidi.

Va tenuto presente che l'inclusione di farmaci gamma-globuline nel trattamento complesso non è controindicata per quei pazienti in cui le frazioni ematiche di gamma-globuline sono elevate. L'ipergammaglobulinemia, che appare come conseguenza di condizioni patologiche dell'organismo, è in gran parte associata ad un aumento della produzione di gammaglobuline e autoanticorpi non specifici, che non sono correlati alle difese dell'organismo.

A volte, con l'uso di preparati a base di gammaglobuline, insieme al miglioramento delle condizioni generali del bambino, si osserva una diminuzione dell'ipergammaglobulinemia esistente fino a quel momento. Questo risultato è stato osservato in pazienti con tubercolosi e altre malattie (A. A. Efimova e altri). Probabilmente a causa degli effetti non specifici dei preparati di gammaglobuline, alcune immunoglobuline patologiche vengono neutralizzate.

Tutto quanto sopra suggerisce che i preparati di gammaglobuline dovrebbero essere usati per il trattamento dei bambini con reumatismi. Ciò è particolarmente vero per i bambini malati con un decorso reumatico continuo, prolungato e progressivo, cioè che hanno fortemente alterato la reattività dell'organismo e abbassato le difese.

A causa della stimolazione dell'attività immunologica aspecifica del corpo, il trattamento con preparati a base di gammaglobuline può avere un effetto benefico sulla salute di questi pazienti. Gli studi di molti autori condotti in questa direzione confermano tutto quanto sopra.

Oltre a ciò, va tenuto presente che le gammaglobuline utilizzate a fini terapeutici, avendo una struttura eterogenea rispetto all'organismo in cui vengono introdotte, possono svolgere il ruolo di un antigene che stimola la proteosintesi in una direzione indesiderabile per l'organismo Negli ultimi anni si sono accumulati molti fatti che indicano la reattogenicità dei farmaci gamma-globuline: aumento delle reazioni allergiche del corpo e persino effetti anafilattici (A. Ado, A. V. Mazurin, ecc.).

Allo stesso tempo, il grado di tale reattogenicità non dipende dalla quantità della dose somministrata, ma dalla reattività dell'organismo alle gamma globuline eterogenee (O. G. Andzhaparidze).

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cos'è la gammaglobulina?

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cos'è la gammaglobulina?

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quelli che guardano le cose accadere;

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e in cos'altro? con l'epatite A divenne chiaro

Le immunoglobuline normali e specifiche sono un potente mezzo di prevenzione e cura di emergenza di molte malattie, soprattutto quelle infettive. Nella pratica sanitaria vengono utilizzate immunoglobuline omologhe (umane) ed eterologhe (equine).

Controindicazioni e avvertenze

Immunoglobuline umane normali

Immunoglobuline umane specifiche

Nella pratica sanitaria russa vengono utilizzate due dozzine di preparati di siero ottenuti da donatori umani o persone guarite da malattie infettive o immunizzate con vaccini appropriati, nonché da animali immunizzati.

L'immunoglobulina umana liquida contro l'encefalite da zecche viene utilizzata per la prevenzione e il trattamento di emergenza dell'encefalite da zecche nei bambini e negli adulti. Il farmaco contiene il 10-16% di immunoglobuline isolate dal plasma sanguigno dei donatori. Il titolo degli anticorpi emoagglutinanti contro il virus dell'encefalite da zecche è almeno 1:80. stabilizzante - glicina. Prodotto senza conservanti.

Il liquido antistafilococcico immunoglobulinico è usato per trattare le malattie dell'eziologia stafilococcica nei bambini e negli adulti. Immunoglobulina isolata dal plasma sanguigno di donatori contenente anticorpi contro l'esotossina stafilococcica. Il farmaco viene somministrato in / m. con un'infezione generalizzata, una singola dose è di 5 UI di anti-alfastafilolisina per 1 kg di peso corporeo, ma non inferiore a 100 UI. Il corso del trattamento prevede 3-5 iniezioni giornaliere (a giorni alterni). Prodotto in fiale da 100 UI.

L'immunoglobulina antipertosse è usata per trattare la pertosse. Si tratta di una frazione isolata dal plasma sanguigno di un donatore, che contiene anticorpi contro l'esotossina del microbo della pertosse. Ai bambini di età inferiore a 3 anni vengono somministrate 2000 UI, di età superiore a 3 anni - 4000 UI. nella pertosse grave è indicata la somministrazione ripetuta nel corso dell'ora. Prodotto in fiale da 2000 UI.

Per scopi terapeutici viene utilizzato anche plasma immunitario umano specifico anti-stafilococco, anti-proteo e anti-pseudomonas.

L'immunoglobulina contro l'encefalite equina giapponese è disponibile in fiale. La confezione contiene 5 fiale. Il farmaco è destinato al trattamento e alla prevenzione della malattia in caso di punture multiple di zanzara nei focolai di encefalite giapponese in una situazione epidemiologica sfavorevole.

Il liquido immunoglobulinico anti-antrace equino ha un effetto antibatterico e antitossico specifico, viene utilizzato per la prevenzione di emergenza e il trattamento dell'antrace.

L'immunoglobulina antileptospirosi dal siero sanguigno dei buoi è disponibile in fiale da 5 ml. La confezione contiene 5 fiale. Il farmaco, destinato al trattamento di pazienti affetti da leptospirosi dall'età di 8 anni, contiene anticorpi contro i sierogruppi della leptospira 6: L. Icterohaemorragie, pomona, hebdomadis, grippotyphosa, canicola, tarasovi.

Introduzione delle gammaglobuline

Nome internazionale: Immunoglobulina umana normale (Immunoglobulina umana normale)

Azione farmacologica: Ig umane, contiene un'ampia gamma di anticorpi opsonizzanti e neutralizzanti contro batteri, virus e altri agenti patogeni. Reintegra gli anticorpi IgG mancanti, riduce il rischio di infezioni nei pazienti con immunodeficienza primaria e secondaria.

Indicazioni: Per la somministrazione i / m - prevenzione d'emergenza di morbillo, epatite A, pertosse, poliomielite, infezione da meningococco, aumento della resistenza non specifica dell'organismo. Per somministrazione endovenosa: immunodeficienza primaria, porpora trombocitopenica idiopatica, malattia di Kawasaki, leucemia linfocitica cronica, infezione da HIV, forme gravi di infezioni batteriche tossiche e virali (comprese complicanze postoperatorie accompagnate da sepsi), dermatomiosite, sindrome di Guillain-Barré, iperimmunoglobulinemia E, sindrome di Eaton -Sindrome di Lambert, sclerosi multipla, infezioni causate dal parvovirus B19, demilienizzazione infiammatoria cronica nella polineuropatia. Prevenzione e trattamento delle infezioni nei neonati, nei neonati prematuri, nei bambini con basso peso alla nascita.

Controindicazioni: Ipersensibilità (compresi maltosio e saccarosio), immunodeficienza IgA.C. CHF scompensato, diabete mellito, insufficienza renale, gravidanza, allattamento.

Effetti collaterali: mal di testa, vertigini, emicrania, nausea, vomito, dolore addominale, diarrea, aumento o diminuzione della pressione sanguigna, tachicardia, cianosi, brividi, mancanza di respiro, sensazione di pressione o dolore al petto, reazioni allergiche. Raramente: marcata diminuzione della pressione sanguigna, collasso, perdita di coscienza, ipertermia, brividi, aumento della sudorazione, affaticamento, malessere, mal di schiena, mialgia, intorpidimento, febbre o sensazione di freddo, meningite asettica, necrosi acuta dei tubuli renali. Reazioni locali: raramente - iperemia cutanea nel sito di iniezione.

Dosaggio e somministrazione: V/m. Prevenzione del morbillo. Da 3 mesi senza morbillo e non vaccinati, entro e non oltre 4 giorni dal contatto con il paziente: bambini - 1,5 o 3 ml (a seconda dello stato di salute e del tempo trascorso dal contatto), adulti - 3 ml una volta. Prevenzione della poliomielite. Bambini non vaccinati o sottovaccinati, il più presto possibile dopo il contatto con un paziente con una forma paralitica di poliomielite. Prevenzione dell'epatite A. Bambini di età compresa tra 1 e 6 anni - 0,75 ml, 7-10 anni - 1,5 ml, oltre 10 anni e adulti - 3 ml una volta; introduzione ripetuta secondo indizi non ancora prima che in 2 mesi. Prevenzione e cura dell'influenza. Bambini sotto i 2 anni - 1,5 ml, 2-7 anni - 3 ml, sopra i 7 anni e adulti - 4,5-6 ml una volta. Nelle forme gravi di influenza è indicata la somministrazione ripetuta nel corso dell'ora. Prevenzione della pertosse. Bambini senza pertosse: 3 ml due volte con un intervallo di 24 ore Prevenzione dell'infezione da meningococco. Bambini da 6 mesi a 7 anni, entro e non oltre 7 giorni dal contatto con un paziente con una forma generalizzata di infezione (indipendentemente dal sierogruppo dell'agente patogeno) - 1 ml (fino a 3 anni compresi) o 3 ml (oltre 3 anni ). Dentro/dentro. Ai bambini vengono somministrati 3-4 ml/kg (non più di 25 ml) per via endovenosa, ad una velocità di 8-10 gocce/min al giorno, per 3-5 giorni. Immediatamente prima della somministrazione, diluire con una soluzione di NaCl allo 0,9% o una soluzione di destrosio al 5%. Agli adulti viene iniettato un farmaco non diluito pom in / in flebo, ad una velocità fino a 40 gocce / min. Il ciclo di trattamento consiste in 3-10 infusioni eseguite ogni 1-3 giorni. Nell'immunodeficienza primaria - pomg / kg (4-8 ml / kg) 1 volta al mese, se necessario - 2 volte al mese. Con purpure trombocitopenica idiopatica mg/kg 1 volta al giorno, in assenza di un effetto adeguato dopo 5 giorni e periodicamente, al bisogno, può essere somministrata una dose aggiuntiva nella stessa quantità. Nella malattia di Kawasaki (come terapia adiuvante) - 2 g / kg, una volta, con la contemporanea somministrazione di ASA mg / kg, al giorno fino a quando la temperatura corporea scende, quindi - 3-5 mg / kg per 6-8 settimane in assenza di violazioni dei lati delle arterie coronarie.

Indicazioni speciali: Penetra nel latte materno e può facilitare il trasferimento degli anticorpi protettivi al neonato. Per la produzione viene utilizzato il plasma di donatori sani, in cui non sono stati rilevati anticorpi contro l'HIV di tipo 1 e 2, il virus dell'epatite C e l'antigene di superficie dell'epatite B e l'attività delle transaminasi non supera i valori normali. Un aumento temporaneo degli anticorpi nel sangue dopo la somministrazione porta a dati di analisi falsi positivi in ​​uno studio sierologico (reazione di Coombs). È severamente vietato somministrare immunoglobuline per la somministrazione intramuscolare per via endovenosa. Dopo la somministrazione del farmaco, le condizioni del paziente devono essere monitorate per almeno 30 minuti. Alle persone che soffrono di malattie sistemiche (malattie del sangue, del tessuto connettivo, glomerulonefrite, ecc.) e di malattie del sistema immunitario, le Ig devono essere somministrate nell'ambito di una terapia appropriata e del controllo della funzione dei sistemi interessati. Se somministrati nelle prime 2 settimane dopo la vaccinazione contro morbillo, parotite e rosolia, le vaccinazioni con questi vaccini devono essere ripetute non prima di 3 mesi dopo. Non superare la velocità di somministrazione endovenosa a causa della possibilità di sviluppare reazioni collaptoidi. Durante la gravidanza viene somministrato solo sotto rigorose indicazioni, quando il beneficio previsto per la madre supera il potenziale rischio per il feto.

Interazione con altri farmaci: L'introduzione di Ig può indebolire (per 1,5-3 mesi) l'effetto dei vaccini vivi contro malattie virali come morbillo, rosolia, parotite e varicella (le vaccinazioni con questi vaccini devono essere ripetute non prima di 3 mesi dopo ). Dopo l'introduzione di grandi dosi di Ig, in alcuni casi il suo effetto può durare fino a un anno. Un aumento temporaneo del contenuto di anticorpi iniettati nel sangue del paziente dopo l'introduzione di Ig può causare risultati falsi positivi dei test sierologici. Non usare contemporaneamente al gluconato di calcio nei neonati.

Introduzione delle gammaglobuline

Gammaglobuline, proteine ​​globulari nel siero sanguigno dei vertebrati e dell'uomo, che sono portatrici della maggior parte degli anticorpi. Rispetto ad altre frazioni proteiche del siero sanguigno (albumine e globuline), G. ha la mobilità elettroforetica più bassa.

Le gammaglobuline sono un gruppo di proteine ​​con proprietà fisico-chimiche simili, che includono anche i carboidrati. Allo stesso tempo, G. è eterogeneo nel peso molecolare e nella composizione chimica. Mediante elettroforesi è stato stabilito che il contenuto di G. nel siero del sangue è (in% della quantità totale di proteine ​​sieriche): nel cavallo 18-26; bovini 14-35; pecore 15-30; suini 12-30; cani; coniglio 8-20; pollo 16-30; ratti 6-15; topi 10-15; carpa 2-10. Il contenuto di G. dipende anche dall'età, dal sesso, dalla razza, dallo stato fisiologico dell'animale e da altri fattori. I vitelli appena nati non contengono GG nel sangue, lo ricevono con la prima porzione del colostro materno. La quantità di G. nel sangue aumenta durante i processi patologici. L'accumulo di G. avviene anche dopo l'immunizzazione degli animali.

Le gammaglobuline che trasportano anticorpi sono chiamate immunoglobuline (Ig). Esistono 5 classi principali di immunoglobuline: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. Le loro molecole sono costituite da due catene polipeptidiche leggere e due pesanti. Le catene leggere per tutte le classi di immunoglobuline sono comuni, le catene pesanti sono specifiche per ciascuna classe. Di conseguenza, diverse classi di immunoglobuline differiscono nella struttura primaria delle catene polipeptidiche pesanti, nelle proprietà fisico-chimiche (peso molecolare e costanti di sedimentazione) e nella specificità antigenica.

La maggior parte delle immunoglobuline sieriche sono IgG. Circa il 90% delle antitossine, degli anticorpi antibatterici e antivirali appartengono alla classe IgG, il loro peso molecolare è 0000, la costante di sedimentazione è 7 S. Le IgM, avendo peso molecolare 00000, la costante di sedimentazione è 19 S, costituiscono il 10% degli anticorpi anticorpi formati nelle fasi iniziali della risposta immunitaria. L'IgA è caratterizzata dalla capacità di penetrare vari segreti. Le IgB sono anticorpi coinvolti in una reazione allergica. Quando viene scissa dagli enzimi proteolitici, la molecola dell'immunoglobulina si rompe in 3 parti: due frammenti identici (mantengono la capacità di legarsi all'antigene) e un frammento che facilita il passaggio delle immunoglobuline attraverso le membrane biologiche. Le regioni della molecola che legano l'anticorpo al centro attivo dell'antigene sono formate dai segmenti N-terminali delle catene pesanti e leggere.

Per ottenere G. g. vengono utilizzati metodi con alcol, soluzione salina, rivanolo ed etere-alcol, nonché la loro precipitazione con sali di metalli pesanti e isolamento con l'aiuto di resine a scambio ionico, ecc. G. g. si ottiene da sangue donatore o placentare e G.g. specifico isolato dai sieri di animali immunizzati con gli antigeni appropriati.

Le gammaglobuline vengono utilizzate per la prevenzione e il trattamento delle malattie infettive degli animali: carbonchio, peste suina ed erisipela, morbo di Aujeszky e afta epizootica, nonché malattie gastrointestinali di vitelli e suinetti, ecc. G. g. viene prodotto nell'URSS sotto forma di soluzione al 10% somministrata per via intramuscolare.

/Gammaglobuline

Semplici proteine-proteine ​​costruite da residui di α-amminoacidi durante l'idrolisi si scompongono solo in amminoacidi.

Le proteine ​​semplici vengono convenzionalmente suddivise in più gruppi a seconda della loro solubilità in acqua e soluzioni saline: protamine, istoni, albumine, globuline, prolamine, gluteline.

Albumine e globuline sono ampiamente distribuite negli organi e nei tessuti degli animali. Il plasma umano contiene normalmente il 7% di proteine, rappresentate principalmente da albumine e globuline. Le albumine e le globuline sono proteine ​​globulari che differiscono per solubilità.

È opportuno notare che la definizione stessa di "albumine" e "globuline" si basa sulla loro solubilità in acqua distillata e soluzione semisatura (NH 4) 2 SO 4 . Tuttavia, come mostrato nella Tabella. 1.6, le globuline sono solubili solo in soluzioni saline diluite.

La diversa solubilità dell'albumina sierica e delle globuline era precedentemente ampiamente utilizzata nella pratica clinica per il loro frazionamento e quantificazione.

Attualmente, la composizione qualitativa e il contenuto delle proteine ​​sieriche vengono determinati mediante elettroforesi su carta e gel di poliacrilammide in una piccola quantità di siero sanguigno. Le albumine e le globuline differiscono tra loro anche per il peso molecolare: rispettivamente 40.000-70.000 o più.

Globuline (globulinum; lat. globulus, diminutivo di globus ball)

Il nome generale delle proteine ​​solubili in soluzioni deboli di sali neutri, acidi e alcali, di regola, insolubili in acqua distillata e precipitate con una saturazione del 50% di soluzioni con solfato di ammonio; le globuline costituiscono circa il 40% di tutte le proteine ​​del siero umano.

Gammaglobulina - qualsiasi proteina PROTEINA (proteina) - un composto organico, che comprende carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto (. presente nel plasma sanguigno, che può essere identificato dalla velocità caratteristica del suo movimento nel campo elettrico CAMPO - 1) in sociologia - l'ambiente studiato, il pubblico , che viene interrogato durante gli studi sul campo (c. La frazione γ-globulina è la più eterogenea. Esistono molti anticorpi che differiscono nella struttura primaria. Elettroforeticamente, si aprono principalmente in γ-globulina e parzialmente nelle frazioni β2-globuline.

Il gruppo eterogeneo delle gammaglobuline comprende proteine ​​con la mobilità elettroforetica più bassa. Questi includono la maggior parte delle sostanze protettive del sangue, molte delle quali hanno attività enzimatica. Poiché i requisiti per le proteine ​​che svolgono tali funzioni speciali sono diversi, la dimensione e la composizione della frazione di gammaglobuline possono variare in modo significativo. In quasi tutte le malattie, soprattutto in quelle infiammatorie, aumenta il contenuto di gammaglobuline nel plasma sanguigno. Allo stesso tempo, la quantità totale di proteine ​​​​nel plasma rimane solitamente approssimativamente la stessa, poiché un aumento del contenuto di gammaglobuline è accompagnato da una diminuzione della frazione albumina, con conseguente diminuzione del cosiddetto rapporto albumina-globulina . Quasi tutte le gammaglobuline GAMMAGLOBULIN (gammaglobulina) - qualsiasi proteina presente nel plasma sanguigno che può essere identificata mediante. sono immunoglobuline

Le immunoglobuline sono proteine ​​umane (animali) che di solito hanno proprietà anticorpali, cioè capacità specifica di combinarsi con l'antigene, che ne stimola la formazione. Le immunoglobuline sono presenti nel sangue, nel liquido cerebrospinale, nei linfonodi, nella milza, nella saliva e in altri tessuti, nonché sotto forma di recettori sulle membrane superficiali delle cellule. Sono sintetizzati nei linfociti B, contengono gruppi di carboidrati e possono essere considerati glicoproteine. Secondo la mobilità elettroforetica, le immunoglobuline sono principalmente gamma globuline e beta 2 globuline. Il ruolo biologico delle immunoglobuline nel corpo è associato alla partecipazione ai processi di immunità. La loro funzione protettiva è dovuta alla capacità di interagire specificamente con gli antigeni.Fino alla metà degli anni '50 non si sapeva nulla dell'organizzazione strutturale delle immunoglobuline. Il primo passo in questa direzione fu compiuto dall'immunochimico inglese R. Porter nel 1959. Egli dimostrò che quando le immunoglobuline purificate vengono trattate con enzimi proteolitici, si formano tre frammenti, due dei quali interagiscono con l'antigene (patogeno) e sono quindi chiamati antigene -vincolante (Fab), e uno incapace di tale interazione (Fc).

Ma questo non diceva nulla sulle ragioni della loro specificità in relazione ai diversi antigeni. Per ottenere informazioni sulle basi molecolari della variabilità, era necessario un numero significativo di proteine ​​completamente identiche. Le immunoglobuline sieriche, che si formano in massa dopo l'immunizzazione, non hanno dato questa opportunità, poiché sono derivati ​​​​di diversi cloni cellulari, ognuno dei quali produce proteine ​​di una sola classe e una sola specificità ad essa inerente. In altre parole, le immunoglobuline isolate da animali immunizzati sono una miscela di molecole con diversa specificità e diversa appartenenza ad una particolare classe.

Era necessario un modello sperimentale che consentisse a un clone di produrre immunoglobuline di una sola specificità e di una sola classe. La natura ha fornito questa opportunità: plasmacellule trasformate in modo maligno di pazienti affetti da mieloma. Attualmente esiste un ampio insieme di plasmacellule umane e animali clonate che producono le corrispondenti proteine ​​del mieloma.

Edificio (Vedi esempio: edificio IgG)

Lo studio della sequenza aminoacidica delle immunoglobuline ha rivelato caratteristiche fondamentali nella loro struttura.

Le molecole delle immunoglobuline sono simmetriche. Sono costituiti da elementi "leggeri" (circa 220 residui aminoacidici, peso molecolare per IgG) e "pesanti" (residui aminoacidici, peso molecolare per IgG) catene polipeptidiche (rispettivamente catena L- (leggera) e catena H (pesante)), fissate da legami disolfuro e interazioni non covalenti. Negli anticorpi umani sono stati trovati due tipi di catene leggere ( e ) e cinque tipi di catene pesanti ( e ), differenti nella sequenza aminoacidica. Le catene pesanti, caratteristiche di ciascuna classe e sottoclasse di immunoglobuline, contengono uno o più frammenti di oligosaccaridi (il grado di glicosilazione si riflette nelle proprietà biologiche delle immunoglobuline).

Due catene pesanti (H) con un molo. del peso di 50 kD e due polmoni (L) con una mol. del peso di 25 kDa sono combinati in un'unica molecola utilizzando legami disolfuro covalenti. Ciascuna catena contiene una regione variabile (VL e VH per le catene L e H, rispettivamente) e una regione costante (C), suddivisa nelle catene H in regioni omologhe (domini): CH1, CH2, CH3. La catena L ha una regione costante: CL. La specificità delle immunoglobuline come anticorpi dipende dall'interazione delle regioni VH e VL. Nella sequenza aminoacidica dei domini V, ci sono regioni ipervariabili caratterizzate dalla frequente sostituzione di aminoacidi da proteina a proteina, e regioni più conservatrici. Tra i domini CH1 e CH2 della catena H c'è una regione cerniera che fornisce mobilità al frammento Fab che lega l'antigene. Il dominio CH2 funge da sito per l’attaccamento dei carboidrati e la fissazione del complemento. Il dominio CH3 interagisce con il recettore Fc (non in grado di legare l'antigene) sulla superficie delle cellule coinvolte nelle reazioni immunologiche.

Le catene leggere di vario tipo differiscono tra loro nella sequenza aminoacidica C-terminale. La metà C-terminale della catena polipeptidica ha una sequenza aminoacidica costante e la sua parte N-terminale è variabile. Ciascuna regione costante (Cl) e variabile (Vl) della catena leggera include residui di amminoacidi. Le catene pesanti sono costituite da quattro sezioni: VH, C1H, C2H, C3H. Le loro regioni variabili sono costituite approssimativamente da residui di amminoacidi, costanti - 330.

Nella parte variabile delle catene polipeptidiche si trovano alcune cosiddette "regioni ipervariabili", con il maggior numero di sostituzioni di amminoacidi. Nelle catene leggere si trovano tra 24-34; 52-55; residui amminoacidici. Le regioni ipervariabili delle catene pesanti occupano posizioni simili, ma la loro esatta localizzazione non è stata ancora stabilita.

La struttura delle regioni permanenti delle catene pesanti determina le funzioni effettrici delle molecole sulle superfici dei macrofagi, dei linfociti B, dei mastociti, nonché la penetrazione attraverso la membrana placentare.

La flessibilità delle molecole di immunoglobuline, che garantisce adattabilità a varie configurazioni di molecole antigeniche, è dovuta anche alla presenza di una speciale "cerniera" al centro delle catene pesanti, che contiene molti residui di aminoacidi prolina e impedisce la formazione di una struttura secondaria . La regione della cerniera è sensibile agli enzimi proteolitici. Quando viene tagliata da loro (ad esempio, la papaina), l'immunoglobulina si decompone in due frammenti Fab identici e un frammento Fc.

Attualmente, sulla base dello studio della struttura primaria delle catene polipeptidiche, è stata avanzata la cosiddetta ipotesi del "dominio" della struttura delle immunoglobuline, secondo la quale la molecola dell'immunoglobulina può essere divisa in sezioni con configurazioni relativamente indipendenti nel forma di globuli. Ciascun dominio è costituito da circa residui amminoacidici e ha un singolo legame disolfuro che collega le sezioni della catena per formare un anello di 60 residui amminoacidici.

Le molecole di immunoglobulina associate alla superficie dei linfociti hanno ulteriori "code" idrofobiche all'estremità C-terminale delle catene pesanti, che sono incorporate nelle membrane cellulari. Le catene peptidiche delle immunoglobuline e un certo numero di proteine ​​della membrana cellulare (antigeni di istocompatibilità, recettori per gli antigeni dei linfociti T) sono simili nella loro struttura primaria, il che indica un'origine evolutiva comune di tutte queste proteine.

Legame con gli antigeni.

All'estremità N delle catene pesanti e leggere si trovano regioni molto variabili che, in combinazione, formano una struttura legante l'antigene - un paratopo nel frammento Fab. Tre o quattro domini dal C-terminale delle catene pesanti costituiscono la parte costante della molecola - Frammento Fc (non lega l'antigene). Il frammento Fc è costituito da quattro o sei domini di due catene pesanti e determina proprietà delle immunoglobuline come il legame del loro complemento, la capacità di attraversare la placenta, attaccarsi alle cellule e fissarsi nella pelle. Poiché la molecola dell'immunoglobulina è costituita da due catene leggere e due catene pesanti, queste formano due paratopi (regioni a contatto con l'antigene) all'interno di due frammenti Fab, cioè Un anticorpo è bivalente: può legarsi a due epitopi antigenici identici. Ciò è facilitato dalla presenza di una regione cerniera tra il primo e il secondo dominio del frammento costante della catena pesante, che consente l'orientamento spaziale dei frammenti Fab per il legame agli epitopi antigenici. Il complesso con l'antigene si forma a seguito di interazioni non covalenti, la cui natura può variare a seconda della specificità dell'anticorpo; i legami possono essere ionici, di van der Waals, idrogeno, utilizzando ponti salini e interazioni idrofobiche. Il legame con l'antigene aumenta di diversi ordini di grandezza se la molecola dell'anticorpo reagisce contemporaneamente a due (o più) regioni di legame con diversi determinanti di una molecola di antigene.

Ogni singola cellula produce anticorpi solo contro uno

specificità secondo la regola "una cellula - un anticorpo" (Petrov, 1987).

significa che solo una variante del gene VH funziona attivamente nella cellula,

uno per il gene CH e un gene corrispondente per una delle catene leggere. Tutto

altri geni strutturali sono disattivati. In ogni singolo anticorpo

formando una cellula dall'intero set di geni strutturali dell'immunoglobulina

è funzionante il loro numero minimo, necessario per la sintesi degli anticorpi

una specificità e un tipo. Quindi, al centro della diversità

la specificità degli anticorpi risiede nel funzionamento nel sistema linfoide di un grande

il numero di cellule e dei loro discendenti - cloni di cellule - produttori della stessa specie

anticorpi. Pertanto, il numero di specificità anticorpali corrisponde a

il numero di cloni di cellule produttrici di anticorpi che differiscono nei geni,

funzionante in essi.

Una caratteristica di queste catene polipeptidiche è l'assenza di un singolo gene che codifica la struttura dell'intera catena polipeptidica. Ogni volta che l'assemblaggio di un tale gene avviene da segmenti separati. Ciò fornisce una varietà infinita di strutture molecolari di anticorpi in grado di riconoscere qualsiasi struttura antigenica presente in natura. In altre parole, l'insieme (repertorio) di siti di legame specifici nella popolazione immunoglobulinica del corpo è così ampio che per qualsiasi epitopo antigenico (sito di legame) che entra nel corpo, ci sarà sicuramente un paratopo strettamente complementare nel frammento di legame dell'antigene ( frammento Fab) di alcune immunoglobuline. Pertanto, dicono che le catene peptidiche leggere e pesanti di ciascuna classe di immunoglobuline sono costruite da due regioni principali: variabile e costante.

Tutti i loro determinanti antigenici sono codificati da tre gruppi non collegati di geni autosomici. Un gruppo codifica per la catena pesante

di una classe o dell'altra, l'altro è di tipo K leggero, il terzo è di tipo leggero  Poiché le catene polipeptidiche sono costituite da due sezioni diverse: variabile (V) e costante (C), ciascuno dei tre gruppi di geni comprende un insieme di geni variabili - V e regioni costanti - geni C. Pertanto, la sintesi di ciascuna catena polipeptidica di una molecola di immunoglobulina è controllata da due geni strutturali e non da uno, come nella sintesi di altre proteine. Un gene codifica per la regione variabile della catena, l'altro per quella costante. Inoltre, ci sono molti geni per la variabile

regioni della catena polipeptidica, che è associata a una varietà di specifici

La famiglia delle immunoglobuline nei vertebrati superiori comprende diverse classi;

Oppure le gammaglobuline sono proteine ​​speciali distribuite nel sangue umano, prodotte dal sistema immunitario per proteggere specificamente il corpo dagli effetti di vari virus, batteri e sostanze estranee.

Immunoglobulina umana normale

L'immunoglobulina umana è una composizione medicinale creata sulla base di componenti del sangue di donatori sani: il plasma. I donatori devono essere esaminati clinicamente. Il sangue che donano deve essere sottoposto ad un test di laboratorio. Dimostrerà che questo materiale non presenta segni di malattie infettive che possono essere trasmesse dai suoi componenti.

È una sostanza immunomodulante e immunostimolante. A causa del contenuto di anticorpi neutralizzanti nella sua composizione, resiste attivamente a vari attacchi di virus e batteri. Nelle sue proprietà, il farmaco "Immunoglobulina umana normale" praticamente non differisce dal tipo G presente nei fluidi tissutali, nei segreti prodotti dalle mucose umane, ecc. Questa protezione completa del corpo, che ha il nome - Svolge il suo lavoro nei mezzi liquidi del corpo umano.

Esiste anche l'immunità cellulare, che viene svolta da cellule specializzate, ma questa è una difesa completamente diversa e non ha nulla a che fare con le immunoglobuline. Oltre alle proprietà di cui sopra, l'"immunoglobulina umana normale" ha un effetto tonico e antinfiammatorio.

In quali casi di malattie viene prescritta l'immunoglobulina?

Questo medicinale è prescritto per sostituire o ricostituire gli anticorpi umani naturali. Le principali indicazioni per la sua somministrazione sono i vari stati del corpo umano, quando le sue stesse difese sono estremamente indebolite. Queste patologie includono:

1. Trapianto di midollo osseo.
2. Immunodeficienze primarie e secondarie.
3. Gravi malattie virali e batteriche, ecc.

Il medicinale "Immunoglobulina umana normale" ha un effetto positivo. Le recensioni a riguardo sono numerose e contraddittorie in una varietà di infezioni, malattie infiammatorie e croniche. Inoltre, questo farmaco aiuta ad aumentare l'immunità soppressa sotto l'influenza dei farmaci assunti.

Uso di immunoglobuline endovenose

È possibile effettuare iniezioni di un farmaco che migliora l'immunità, sia per via intramuscolare che endovenosa. È prescritto per varie complicazioni dopo operazioni accompagnate da sepsi, sclerosi multipla, nonché per azioni preventive e trattamento di complicanze infettive nei neonati, ecc. È in questi casi che viene somministrato il medicinale "Immunoglobulina umana normale". Il metodo endovenoso di somministrazione del farmaco in questi casi è il più efficace. Le istruzioni per l'uso del farmaco descrivono i principi di base con cui viene effettuato il trattamento prescritto dal medico curante, tenendo conto di tutte le indicazioni, della gravità della malattia, dello stato del sistema immunitario del paziente e dell'intolleranza individuale. Per somministrare il medicinale sono necessari un contagocce e una soluzione salina. La concentrazione di immunoglobulina umana può variare dal 3 al 12%.

Introduzione di immunoglobuline per via intramuscolare

Le fiale devono essere mantenute a temperatura ambiente per 2 ore prima dell'uso. La loro apertura e la somministrazione diretta del farmaco devono essere effettuate nel rigoroso rispetto delle regole dell'antisepsi.

Esistono altri modi per somministrare il medicinale Immunoglobulin Normal a un paziente. Una persona può essere iniettata per via intramuscolare con questo medicinale per la prevenzione di emergenza del morbillo e dell'epatite A, pertosse, poliomielite, ecc. Il farmaco viene iniettato nel quadrato esterno superiore del muscolo gluteo o nella superficie esterna della coscia. La medicina in una fiala aperta non viene conservata, deve essere distrutta.

È anche impossibile utilizzare l'immunoglobulina in fiale in cui l'integrità è rotta e la marcatura non è visibile. In nessun caso la versione intramuscolare del farmaco deve essere iniettata nella vena del paziente e viceversa. Il trattamento e il dosaggio sono prescritti dal medico rigorosamente individualmente. Gli specialisti tengono conto del tipo e della gravità della malattia, solo dopo fissano gli appuntamenti.

Le immunoglobuline vengono utilizzate per realizzare formulazioni per vaccinazioni preventive. Non è necessario confonderli con un vaccino, si tratta di componenti diversi.

Effetti collaterali del farmaco "immunoglobulina umana normale"

Con l'uso corretto di questo farmaco, il verificarsi di effetti collaterali è estremamente raro. A volte questi sintomi possono manifestarsi ore o addirittura giorni dopo la somministrazione del farmaco. E tutti gli effetti collaterali scompaiono dopo che la normale immunoglobulina umana cessa di essere introdotta nel corpo. 25 ml per via endovenosa: la dose di un paziente adulto tramite flebo. A volte la quantità può raggiungere 50 ml. Fondamentalmente, la presenza di tutti i fattori collaterali è associata ad un'elevata velocità di infusione del farmaco. A una bassa velocità di somministrazione e con la completa cessazione dell'uso dell'immunoglobulina, tutti i segni degli effetti collaterali diminuiscono e scompaiono. Durante la prima ora possono verificarsi le seguenti condizioni:

1. Brividi.
2. Malessere.
3. Mal di testa.
4. Calore.
5. Dolore articolare, debolezza.

Inoltre, possono verificarsi alcuni effetti collaterali:

1. tosse e mancanza di respiro.
2. Digestivo: dolore al tratto gastrointestinale, diarrea, nausea.
3. Sistema cardiovascolare: afflusso di sangue al viso, tachicardia.
4. Sistema nervoso centrale: fotosensibilità, sonnolenza.

Tra le altre cose, il farmaco "Immunoglobulina umana normale" può causare varie reazioni allergiche: prurito, bruciore, eruzioni cutanee. Il fenomeno più pericoloso, ma molto raro è la necrosi dei tubuli renali - necrosi. L'ipertensione grave e la perdita di coscienza richiedono la completa sospensione del farmaco. Va inoltre ricordato che qualsiasi iniezione di immunoglobulina umana può causare reazioni allergiche, anche se tutte le iniezioni precedenti sono andate senza complicazioni.

Immunoglobuline durante la gravidanza

Questo medicinale viene usato con cautela durante l'allattamento, poiché è noto che le immunoglobuline passano nel latte materno e possono contribuire al trasferimento di anticorpi protettivi al neonato. L'immunoglobulina umana normale viene prescritta durante la gravidanza solo se esiste una minaccia di aborto spontaneo nella futura mamma o di parto prematuro. A volte il farmaco viene prescritto quando si verifica un'infezione che minaccia la vita della madre o del feto. Ogni domanda sull'introduzione di questo farmaco viene decisa con un approccio individuale e sulla base di numerosi test. Sebbene non esistano dati sull'impatto negativo dell'immunoglobulina sul feto o sulla capacità riproduttiva, questo farmaco viene utilizzato per le donne incinte solo se assolutamente necessario.

Controindicazioni per l'introduzione di immunoglobuline

I preparati immunoglobulinici riducono l'effetto dell'introduzione di vaccini vivi, come morbillo, rosolia, varicella, se sono stati prodotti entro 1,5-3 mesi. Pertanto è molto importante ripetere la vaccinazione dopo l'uso dell'immunoglobulina. Il medicinale "Immunoglobulina umana normale", il cui prezzo va da 2200 a 2600 rubli, non può essere somministrato a pazienti con intolleranza ai componenti del sangue. Viene prescritto solo dopo aver consultato il medico per disfunzioni cardiache, diabete mellito, malattie renali, emicrania, durante la gravidanza e l'allattamento. Un sovradosaggio di questo farmaco può aumentare gli effetti collaterali. C'è anche un aumento del livello di viscosità del sangue e del suo volume.

Dove puoi comprare?

Il farmaco può essere prodotto in due forme: sotto forma di polvere secca e soluzione contenuta in fiale. Questo medicinale, cioè "Immunoglobulina umana normale", il cui prezzo è molto diverso e dipende dal produttore, dalla forma di rilascio e da molti altri fattori, viene acquistato solo nelle farmacie. Ad esso devono essere allegate le istruzioni per l'uso. È vietato utilizzare il medicinale senza prescrizione medica, poiché esiste un alto rischio di vari effetti collaterali.

Condizioni di archiviazione

È necessario conservare il farmaco in un luogo asciutto e buio, inaccessibile ai bambini, possibilmente anche in frigorifero. La temperatura di conservazione è di 2-10 gradi Celsius. Il congelamento di questo farmaco non è raccomandato. deve essere indicato sulla confezione. Quando il farmaco scade, non è adatto all'uso. Prima di utilizzare l'immunoglobulina umana, è imperativo consultare il proprio medico.

Nome internazionale: Immunoglobulina umana normale (Immunoglobulina umana normale)

Effetto farmacologico: Le Ig umane contengono un'ampia gamma di anticorpi opsonizzanti e neutralizzanti contro batteri, virus e altri agenti patogeni. Reintegra gli anticorpi IgG mancanti, riduce il rischio di infezioni nei pazienti con immunodeficienza primaria e secondaria.

Indicazioni: Per la somministrazione i / m - prevenzione d'emergenza di morbillo, epatite A, pertosse, poliomielite, infezione da meningococco, aumento della resistenza non specifica del corpo. Per somministrazione endovenosa: immunodeficienza primaria, porpora trombocitopenica idiopatica, malattia di Kawasaki, leucemia linfocitica cronica, infezione da HIV, forme gravi di infezioni batteriche tossiche e virali (comprese complicanze postoperatorie accompagnate da sepsi), dermatomiosite, sindrome di Guillain-Barré, iperimmunoglobulinemia E, sindrome di Eaton -Sindrome di Lambert, sclerosi multipla, infezioni causate dal parvovirus B19, demilienizzazione infiammatoria cronica nella polineuropatia. Prevenzione e trattamento delle infezioni nei neonati, nei neonati prematuri, nei bambini con basso peso alla nascita.

Controindicazioni: Ipersensibilità (compresi maltosio e saccarosio), immunodeficienza IgA.C, cautela. CHF scompensato, diabete mellito, insufficienza renale, gravidanza, allattamento.

Effetti collaterali: Mal di testa, vertigini, emicrania, nausea, vomito, dolore addominale, diarrea, aumento o diminuzione della pressione sanguigna, tachicardia, cianosi, brividi, mancanza di respiro, sensazione di pressione o dolore al petto, reazioni allergiche. Raramente: marcata diminuzione della pressione sanguigna, collasso, perdita di coscienza, ipertermia, brividi, aumento della sudorazione, affaticamento, malessere, mal di schiena, mialgia, intorpidimento, febbre o sensazione di freddo, meningite asettica, necrosi acuta dei tubuli renali. Reazioni locali: raramente - iperemia cutanea nel sito di iniezione.

Dosaggio e somministrazione: V/m. Prevenzione del morbillo. Da 3 mesi senza morbillo e non vaccinati, entro e non oltre 4 giorni dal contatto con il paziente: bambini - 1,5 o 3 ml (a seconda dello stato di salute e del tempo trascorso dal contatto), adulti - 3 ml una volta. Prevenzione della poliomielite. Bambini non vaccinati o non completamente vaccinati, il prima possibile dopo il contatto con un paziente con una forma paralitica di poliomielite - 3-6 ml una volta. Prevenzione dell'epatite A. Bambini di età compresa tra 1 e 6 anni - 0,75 ml, 7-10 anni - 1,5 ml, oltre 10 anni e adulti - 3 ml una volta; introduzione ripetuta secondo indizi non ancora prima che in 2 mesi. Prevenzione e cura dell'influenza. Bambini sotto i 2 anni - 1,5 ml, 2-7 anni - 3 ml, sopra i 7 anni e adulti - 4,5-6 ml una volta. Nelle forme gravi di influenza è indicata la somministrazione ripetuta dopo 24-48 ore.Prevenzione della pertosse. Bambini senza pertosse: 3 ml due volte con un intervallo di 24 ore Prevenzione dell'infezione da meningococco. Bambini da 6 mesi a 7 anni, entro e non oltre 7 giorni dal contatto con un paziente con una forma generalizzata di infezione (indipendentemente dal sierogruppo dell'agente patogeno) - 1 ml (fino a 3 anni compresi) o 3 ml (oltre 3 anni ). Dentro/dentro. Ai bambini vengono somministrati 3-4 ml/kg (non più di 25 ml) per via endovenosa, ad una velocità di 8-10 gocce/min al giorno, per 3-5 giorni. Immediatamente prima della somministrazione, diluire con una soluzione di NaCl allo 0,9% o una soluzione di destrosio al 5%. Agli adulti viene somministrato un farmaco non diluito, 25-50 ml per via endovenosa, ad una velocità fino a 40 gocce / min. Il ciclo di trattamento consiste in 3-10 infusioni eseguite ogni 1-3 giorni. Nell'immunodeficienza primaria - 200-400 mg / kg (4-8 ml / kg) 1 volta al mese, se necessario - 2 volte al mese. Con porpora trombocitopenica idiopatica - 400 mg / kg 1 volta al giorno, in assenza di un effetto adeguato dopo 5 giorni e periodicamente, secondo necessità, può essere somministrata una dose aggiuntiva nella stessa quantità. Nella malattia di Kawasaki (come terapia adiuvante) - 2 g / kg, una volta, con la prescrizione simultanea di ASA - 100 mg / kg, al giorno fino a quando la temperatura corporea scende, quindi - 3-5 mg / kg per 6-8 settimane con assenza di violazioni dalle arterie coronarie.

Indicazioni speciali: Penetra nel latte materno e può contribuire al trasferimento di anticorpi protettivi al neonato. Per la produzione viene utilizzato il plasma di donatori sani, in cui non sono stati rilevati anticorpi contro l'HIV di tipo 1 e 2, il virus dell'epatite C e l'antigene di superficie dell'epatite B e l'attività delle transaminasi non supera i valori normali. Un aumento temporaneo degli anticorpi nel sangue dopo la somministrazione porta a dati di analisi falsi positivi in ​​uno studio sierologico (reazione di Coombs). È severamente vietato somministrare immunoglobuline per la somministrazione intramuscolare per via endovenosa. Dopo la somministrazione del farmaco, le condizioni del paziente devono essere monitorate per almeno 30 minuti. Alle persone che soffrono di malattie sistemiche (malattie del sangue, del tessuto connettivo, glomerulonefrite, ecc.) e di malattie del sistema immunitario, le Ig devono essere somministrate nell'ambito di una terapia appropriata e del controllo della funzione dei sistemi interessati. Se somministrati nelle prime 2 settimane dopo la vaccinazione contro morbillo, parotite e rosolia, le vaccinazioni con questi vaccini devono essere ripetute non prima di 3 mesi dopo. Non superare la velocità di somministrazione endovenosa a causa della possibilità di sviluppare reazioni collaptoidi. Durante la gravidanza viene somministrato solo sotto rigorose indicazioni, quando il beneficio previsto per la madre supera il potenziale rischio per il feto.

Interazione con altri farmaci: L'introduzione di Ig può indebolire (per 1,5-3 mesi) l'effetto dei vaccini vivi contro malattie virali come morbillo, rosolia, parotite e varicella (le vaccinazioni con questi vaccini devono essere ripetute non prima di 3 mesi dopo). Dopo l'introduzione di grandi dosi di Ig, in alcuni casi il suo effetto può durare fino a un anno. Un aumento temporaneo del contenuto di anticorpi iniettati nel sangue del paziente dopo l'introduzione di Ig può causare risultati falsi positivi dei test sierologici. Non usare contemporaneamente al gluconato di calcio nei neonati.