Il trasporto di ossigeno da parte del sangue avviene in due forme. Scambi di gas nei polmoni e trasporto di gas nel sangue

EmoglobinaF, sin. emoglobina fetale - emoglobina normale del feto umano, che differisce dall'emoglobina A nella struttura di una coppia di catene polipeptidiche, maggiore affinità per l'ossigeno e maggiore stabilità; un aumento dei livelli di emoglobina F si osserva in alcune forme di beta talassemia, leucemia acuta, anemia aplastica e altre malattie.

Emoglobinuria– comparsa di emoglobina libera nelle urine, dovuta ad una maggiore distruzione intravascolare dei globuli rossi.

Marcia dell'emoglobinuria– emoglobinuria parossistica, osservata dopo un lavoro fisico intenso e prolungato.

Emolisi- il processo di distruzione dei globuli rossi, in cui l'emoglobina viene rilasciata da essi nel plasma. Il sangue dopo gli eritrociti G. è un liquido rosso trasparente (sangue laccato).

Emolisine– anticorpi che portano all'emolisi dei globuli rossi in presenza di complemento.

Emometro– un dispositivo progettato per determinare la concentrazione di emoglobina nel sangue utilizzando un metodo colorimetrico.

Emopoietine– sostanze formate nel corpo che stimolano l’emopoiesi (ematopoiesi).

Emoresistografia– un metodo grafico per registrare la resistenza degli eritrociti alle variazioni della pressione osmotica.

Emostasi - un sistema complesso meccanismi adattativi che garantiscono la fluidità del sangue nei vasi e la coagulazione del sangue quando la loro integrità viene violata.

Emofilia(i)– malattie ereditarie manifestate da sanguinamento prolungato da vasi danneggiati, tendenza a formare ematomi durante lesioni e caratterizzate da una violazione della prima fase della coagulazione del sangue a causa di una carenza di fattori VIII o IX.

Eparina– un fattore anticoagulante naturale del sangue, sintetizzato dai mastociti, che inibisce la conversione della protrombina in trombina, del fibrinogeno in fibrina e riduce l’attività della trombina; I preparati di G. sono usati come medicinali.

Iperadrenalina- eccesso di adrenalina nel sangue.

Iperglicemia – contenuto aumentato glucosio nel sangue. G. nutrizionale – G. che si verifica dopo aver mangiato un pasto ricco di carboidrati.

Ipercapnia- una condizione del corpo causata da un aumento della pressione parziale dell'anidride carbonica nel sangue.

Iperossiemia– aumento del contenuto di ossigeno nel sangue.

Soluzione ipertonica– una soluzione la cui pressione osmotica è superiore alla pressione osmotica del plasma sanguigno.

Ipercromasia(sin. Ipercromia) - aumento della colorazione dei globuli rossi a causa dell'aumento del contenuto di emoglobina in essi contenuto; caratterizzato da un aumento dell'indice di colore (superiore a 1,05).

Ipoglicemia– bassi livelli di glucosio nel sangue.

Ipocapnia– diminuzione della pressione parziale dell’anidride carbonica nel sangue.

Ipossiemia- diminuzione del contenuto e della pressione parziale dell'ossigeno nel sangue.

Ipoproteinemia– contenuto ridotto di proteine ​​totali nel siero del sangue.

Soluzione ipotonica– una soluzione la cui pressione osmotica è inferiore al normale pressione osmotica plasma del sangue.

Hirudin- un anticoagulante diretto isolato dai tessuti di alcuni animali succhiatori di sangue, comprese le sanguisughe medicinali.

Globin– la parte proteica della molecola di emoglobina.

Camera di conteggio di Goryaeva– un dispositivo per il conteggio delle cellule del sangue, realizzato come una camera di conteggio di Bürker e dotato di una griglia di Goryaev.

Granulociti- leucociti, nel cui citoplasma, quando colorato, si rivela la granularità, ma non azurofila, che è presente in piccole quantità negli agranulociti - monociti e linfociti.

Gruppi sanguigni– un insieme di caratteristiche che caratterizzano la struttura antigenica degli eritrociti e la specificità degli anticorpi anti-eritrociti, che vengono prese in considerazione quando si seleziona il sangue per le trasfusioni.

Pressione oncotica- parte della pressione osmotica creata dai composti ad alto peso molecolare nelle soluzioni. Nei sistemi biologici (plasma sanguigno), la pressione oncotica è creata principalmente dalle proteine ​​(ad esempio l'albumina).

Pressione osmotica- la pressione esercitata da una sostanza in soluzione. Nasce come risultato della tendenza della concentrazione di una soluzione a diminuire al contatto con un solvente puro a causa della controdiffusione delle molecole di soluto e solvente. La pressione osmotica è definita come l'eccesso di pressione idrostatica su una soluzione separata dal solvente da una membrana semipermeabile, sufficiente a fermare la diffusione del solvente attraverso la membrana.

Deossiemoglobina- una forma di emoglobina in cui è in grado di legare ossigeno o altri composti, come acqua, monossido di carbonio.

Deposito di sangue- un organo o tessuto che ha la capacità di trattenere nei suoi vasi parte del volume del sangue circolante, che, se necessario, può essere utilizzato dall'organismo. Il ruolo principale del deposito del sangue è svolto dalla milza, dal fegato, dai vasi intestinali, dai polmoni, dalla pelle, poiché i vasi di questi organi sono in grado di trattenere un gran numero di ulteriore riserva di sangue utilizzata in caso di urgente necessità da parte di altri organi e tessuti.

Soluzione isotonica– una soluzione la cui pressione osmotica è uguale alla pressione osmotica del plasma sanguigno.

Immunità– la capacità dell’organismo di proteggersi da corpi e sostanze geneticamente estranei.

Carbossiemoglobina- un composto di emoglobina con monossido di carbonio, formato durante l'avvelenamento e incapace di partecipare al trasferimento di ossigeno.

Capacità di ossigeno nel sangue- la quantità di ossigeno che può essere vincolata dal sangue fino alla completa saturazione dell'emoglobina. La capacità di ossigeno del sangue è normalmente di 0,19 ml di ossigeno in 1 ml di sangue (con un contenuto di emoglobina di 8,7 mmol / lo 14 g%) ad una temperatura di 0 C e una pressione barometrica di 760 mm. Hg st (101,3 kPa).La capacità di ossigeno del sangue è determinata dal contenuto di emoglobina; Pertanto, 1 g di emoglobina lega 1,36-1,34 ml di ossigeno e 0,003 ml di ossigeno vengono sciolti in 1 ml di plasma.

Coagulologia- una sezione di ematologia dedicata allo studio della biochimica, della fisiologia e della patologia del sistema di coagulazione del sangue.

Midollo osseo- Contenuti cavità ossee; distinguere il midollo osseo “rosso”, dove avviene il processo di emopoiesi (negli adulti si trova nella sostanza spugnosa delle ossa - nell'epifisi ossa tubolari e ossa piatte; nei neonati occupa sia la diafisi) che il midollo osseo grasso (diafisi delle ossa tubolari), che si trasforma in emopoietico solo con un forte aumento dell'ematopoiesi.

Fattore Natale (IXfattore)– proenzima sintetizzato nel fegato (vitamina Sintesi K-dipendente) insieme alle lamine del fattore 3, all'attivo VIII e al Ca++ attiva il fattore X nel sistema interno.

Leucopenia– il contenuto di leucociti nel sangue periferico è inferiore a 4000 in 1 μl

Leucopoiesi– processo di formazione dei leucociti

Leucociti – elemento sagomato sangue, avente un nucleo, che non forma emoglobina

Formula dei leucociti– rapporto quantitativo (percentuale) dei singoli tipi di leucociti nel sangue periferico

Leucocitosi– aumento del contenuto di leucociti per unità di volume sangue periferico

Cibo per leucocitosi– reazione fisiologica normale sistema immunitario il corpo all'assunzione di cibo, che consiste nella ridistribuzione dei leucociti e nella prevenzione della penetrazione del materiale alimentare nell'ambiente interno del corpo.

Linfocita– leucocita (agranulocita) di piccole dimensioni (6-13 µm) con nucleo compatto, rotondo, grumoso con piccole chiare e citoplasma basofilo; prende parte alle reazioni immunologiche. I linfociti sono divisi in tre gruppi principali: linfociti T, B e 0.

I linfociti T sono divisi in T-killer, che effettuano la lisi delle cellule bersaglio, T-T helper, che migliorano l'immunità cellulare, Aiutanti della tubercolosi, facilitando il decorso dell'immunità umorale, amplificatori T - migliorano le funzioni dei linfociti T e B, soppressori T-T, sopprimono l'immunità cellulare, soppressori T-B, inibiscono l'immunità umorale, differenziazione T, regolano la funzione delle cellule staminali, I controsoppressori T interferiscono con l'azione dei soppressori T, le cellule T della memoria immunitaria

I linfociti B diventano plasmacellule, che producono anticorpi, fornendo l’immunità umorale e le cellule B della memoria immunitaria

Linfociti 0 – predecessori T-i Cellule B, cellule killer naturali.

Macrofagi– cellule di origine trofica di supporto, di dimensioni variabili da 20 a 60 micron con un piccolo nucleo arrotondato (a volte due o tre nuclei) e citoplasma contenente inclusioni sotto forma di frammenti, nuclei danneggiati, lipidi, batteri e meno spesso cellule intere . I macrofagi hanno una pronunciata attività fagocitica, secernono lisozima, interferone, proteasi neutre, idrolasi acide, componenti del sistema del complemento, inibitori enzimatici (inibitore del plasminogeno), lipidi bioattivi (metaboliti dell'arachidont, prostaglandina E2, trombossano), fattori che attivano le piastrine, fattori che stimolano proteine ​​di sintesi in altre cellule, pirogeni endogeni, interleuchina I, fattori che inibiscono la riproduzione.

Metaemoglobina- un derivato dell'emoglobina, privato della capacità di trasportare ossigeno a causa del fatto che il ferro eme è in forma trivalente, si forma in quantità maggiore in alcune emoglobinopatie e nell'avvelenamento da nitrati e sulfamidici.

Microfago– leucociti neutrofili.

Mioglobina– pigmento rosso contenuto nelle cellule muscolari striate e nei cardiomiociti; è costituito da una parte proteica - globina e un gruppo non proteico - eme, identico all'eme dell'emoglobina; svolge le funzioni di portatore di ossigeno e garantisce la deposizione di ossigeno nei tessuti.

Monociti– un leucocita maturo con un diametro di 12-20 micron con un nucleo polimorfico a forma di fagiolo avente una rete cromatinica irregolare e ad anello del nucleo. Il citoplasma è uniforme, ha caratteristiche di struttura cellulare, talvolta contiene scarsa granularità azzurrofila, è un fagocita estremamente attivo, riconosce l'antigene e lo converte in una forma immunogenica, forma monochine che agiscono sui linfociti, partecipa alla formazione di anti -immunità infettiva e antitumorale, sintetizza i singoli componenti del sistema del complemento e i fattori coinvolti nell'emostasi.

Neutrofilo- ha attività fagocitaria, contiene enzimi che distruggono i batteri, è in grado di adsorbire anticorpi e trasferirli nel sito di infiammazione, è coinvolto nel fornire l'immunità, le sostanze da esso secrete migliorano l'attività mitotica delle cellule, accelerano i processi di riparazione, stimolano l'emopoiesi e dissoluzione del coagulo di fibrina.

Normociti– eritrocariociti diverse fasi maturazione.

Ossiemoglobina- una combinazione di emoglobina e ossigeno, garantendo il trasferimento di quest'ultimo attraverso il sangue dai polmoni ai tessuti.

Ossigenometria– misurazione della saturazione di ossigeno dell’emoglobina nel sangue. Viene effettuato utilizzando il metodo fotometrico: metodo diretto (con sangue) (in celle a flusso) e metodo indiretto senza sangue (utilizzando sensori nell'orecchio, sulla fronte, sulle dita).

Normalmente, quando si respira aria, la saturazione di ossigeno dell'emoglobina nel sangue è di circa il 97%

Osmosi– diffusione unidirezionale di un solvente attraverso una membrana semipermeabile che separa la soluzione da un solvente puro o da una soluzione a concentrazione inferiore. L'osmosi è sempre diretta da un solvente puro a una soluzione o da una soluzione diluita (osmotica) a una concentrata.

Resistenza osmotica– la capacità delle cellule di sopportare (senza collassare) una diminuzione della pressione osmotica dell’ambiente.

Pancitopenia– una diminuzione nel sangue periferico degli elementi di tutti e tre i germi ematopoietici: eritrociti, leucociti, piastrine.

Plasma- la parte liquida del sangue rimasta dopo la rimozione degli elementi formati.

Precursore plasmatico della tromboplastina(Fattore Rosenthal) insieme al Ca++ attiva il fattore IX.

Plasmina– un enzima proteolitico che lisa i filamenti di fibrina insolubili, convertendoli in prodotti solubili.

Poichilocitosi– la presenza di eritrociti di varie forme insolite nel sangue periferico (sferociti rotondi, eritrociti a falce).

Policitemia, ( sin. eritremia) - un aumento del contenuto di globuli rossi nel sangue, un aumento del volume dei globuli rossi circolanti.

Proaccelerina - betaglobulina solubile formata nel fegato, che si lega alla membrana piastrinica; forma attiva(Accelerina) funge da componente dell'attivatore della protrombina.

Proconvertina– il proenzima sintetizzato nel fegato in forma attiva, insieme a III e Ca, attiva il fattore X nel sistema esterno.

Proteinemia– livelli normali di proteine ​​(albumina e globuline) nel sangue.

Anticoagulante sistema sanguigno è un componente essenziale del sistema di coagulazione del sangue, poiché impedisce la formazione di un coagulo di sangue o lo scioglie.

Protrombina- un proenzima del plasma sanguigno prodotto nel fegato, che è un precursore della trombina.

Tempo di protrombina(sin. Quick time) - un metodo per studiare il meccanismo esterno di formazione dell'attività della trombina, in cui sono coinvolti i fattori plasmatici VII, X, V e II; determinato dalla durata (in secondi) della formazione di coaguli nel plasma sanguigno del test in presenza di tromboplastina e sali di calcio

Fattore Rh– un sistema di sei isoantigeni di eritrociti umani, che ne determina le differenze fenotipiche.

Reticolociti- un eritrocita policromatofilo immaturo contenente una sostanza basofila, che precipita sotto forma di granuli e fili con una speciale colorazione intravitale, in particolare blu cresilico brillante.

Retrazione del coagulo– contrazione di un coagulo di sangue o plasma, accompagnata dal rilascio di siero (lo stadio finale della formazione del trombo).

La soluzione di Ringer una soluzione acquosa isotonica rispetto al sangue, utilizzata, ad esempio, come sostituto del sangue negli esperimenti su animali a sangue freddo. Composizione per 1 litro di acqua: NaCl - 6 g, KCl - 0,01 g, CaCl2 - 0,02 g, NaHCO3 - 0,01 g.

Ringer Locke soluzione – una soluzione acquosa isotonica rispetto al sangue, utilizzata, ad esempio, come sostituto del sangue negli esperimenti su animali a sangue caldo. Composizione per 1 litro di acqua NaCl - 9 g, KCl - 0,3 g, Ca Cl 2 - 0,2 g, NaHCO 3 - 0,2, glucosio - 10 g.

Coagulazione del sangue- un meccanismo che garantisce la formazione di un coagulo di sangue.

Sistema di coagulazione del sangue- un sistema complesso che arresta il sanguinamento formando coaguli di fibrina, mantenendo l'integrità dei vasi sanguigni e lo stato liquido del sangue.

Coagulo– un prodotto della coagulazione del sangue, che è una formazione elastica, rosso scuro con una superficie liscia; è costituito da fili di fibrina ed elementi cellulari del sangue.

Velocità di sedimentazione eritrocitaria- un indicatore che riflette i cambiamenti nelle proprietà fisico-chimiche del sangue e misurato dalla dimensione della colonna di plasma rilasciata dagli eritrociti mentre si depositano dalla miscela di citrato in una pipetta speciale (di solito entro 1 ora)

Fattore Stewart-Prower(X Factor) - proenzima sintetizzato nel fegato (sintesi vitamina K-dipendente) - proenzima, serve come componente dell'attivatore della protrombina.

Siero sanguigno- fluido che si separa da un coagulo di sangue dopo che è stato retratto.

Trombina– un enzima proteolitico formato nel sangue dalla protrombina; converte il fibrinogeno solubile in fibrina insolubile.

Trombopenia (trombocitopenia)– contenuto piastrinico ridotto (meno di 15010 9 /l) nel sangue periferico.

Tromboplastina tessuto – una fosfolipoproteina contenuta nei tessuti del corpo e coinvolta nel processo di coagulazione del sangue come catalizzatore per la conversione della protrombina in trombina.

Tromboplastina nel sangue– un fosfolipide sintetizzato nelle piastrine, coinvolto nella conversione della protombina in trombina.

Trombopoetine– sostanze che stimolano la trombocitopoiesi.

Piastrina– un elemento formato coinvolto nella coagulazione del sangue, necessario per mantenere l’integrità della parete vascolare, possiede attività fagocitaria.

Trombocitopoiesi– processo di formazione delle piastrine.

Fattore di Hageman(XII) - proenzima sensibile al contatto, attivato dalla callicreina.

Fagocita - nome comune cellule del corpo in grado di catturare e digerire cellule distrutte e particelle estranee.

Fagocitosi– il processo di cattura attiva e assorbimento di microrganismi, cellule distrutte e particelle estranee da parte di organismi unicellulari o fagociti.

Fibrina– una proteina insolubile in acqua formata dal fattore I (fibrinogeno) sotto l’influenza della trombina durante la coagulazione del sangue.

Fibrinogeno– (fattore sin. I) una proteina del plasma sanguigno formata nelle cellule del fegato, convertita in fibrina sotto l'influenza della trombina.

Fattore stabilizzante la fibrina– proenzima, provoca l'intreccio dei fili di fibrina

Salino- il nome generale per soluzioni acquose isotoniche che sono vicine al siero del sangue non solo nella pressione osmotica ma anche nella reazione attiva del mezzo e nelle proprietà tampone.

Fattore Fitzgerald– una proteina che promuove l’attivazione da contatto dei fattori XII e XI

Fattore Fletcher Il proenzima (precallicreina) viene attivato dall'attivo XI, la callicreina promuove l'attivazione dei fattori XII e XI

Indice di colore– indice che riflette il rapporto tra il livello di emoglobina e il numero di globuli rossi in 1 μl di sangue

Riserva sanguigna alcalina– indicatore delle capacità funzionali del sistema tampone del sangue; rappresenta la quantità di anidride carbonica (in ml) che può essere legata da 100 ml di plasma sanguigno, precedentemente portato in equilibrio con un ambiente gassoso in cui la pressione parziale dell'anidride carbonica è di 40 mm Hg. Arte..

Eosinofili– un leucocita, nel citoplasma la cui granularità si rivela quando colorato, ha attività fagocitaria, cattura l'istamina e la distrugge con l'aiuto dell'istaminasi, distrugge le tossine di origine proteica, proteine ​​​​estranee e complessi immunitari, ha un effetto citotossico nella lotta contro gli elminti, le loro uova e larve, fagocita e inattiva i prodotti secreti dai basofili, contiene proteine ​​cationiche che attivano componenti del sistema callicreina-chinina e influenzano la coagulazione del sangue.

Eosinofilia– aumento del numero di eosinofili nel sangue periferico.

Eritrone– il sistema sanguigno rosso, compreso il sangue periferico, gli organi dell’eritropoiesi e la distruzione degli eritrociti.

Eritropoiesi– il processo di formazione dei globuli rossi nel corpo

Eritrociti– un elemento del sangue privo di nucleo contenente emoglobina, che svolge funzioni di trasporto (respiratorie), protettive e regolatrici.

Proteine ​​di trasporto- nome collettivo grande gruppo proteine ​​che svolgono la funzione di trasportare vari ligandi attraverso la membrana cellulare o all'interno della cellula (in organismi unicellulari) e tra celle diverse organismo multicellulare. Le proteine ​​di trasporto possono essere integrate nella membrana o proteine ​​idrosolubili secrete dalla cellula, situate nello spazio peri- o citoplasmatico, nel nucleo o negli organelli degli eucarioti.

I principali gruppi di proteine ​​di trasporto:

• proteine ​​chelanti;
• proteine ​​di trasporto

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✪ Membrane cellulari e trasporto cellulare

Sottotitoli

Hai mai immaginato come sarebbe essere dentro una gabbia? Immaginare materiale genetico, citoplasma, ribosomi - li troverai in quasi TUTTE le cellule - sia nei procarioti che negli eucarioti. Cellule eucariotiche inoltre hanno anche organelli di membrana. Tutti questi organelli svolgono funzioni diverse. Ma le cellule non sono piccoli mondi isolati. Hanno molte cose dentro, ma interagiscono anche con l'ambiente esterno. Ha senso mantenere una stabilità ambiente interno- altrimenti detta omeostasi - devono controllare ciò che accade dentro e fuori di loro. Una struttura molto importante responsabile di tutto il contenuto cellulare è la membrana cellulare. Controllando ciò che accade all'interno e all'esterno, la membrana aiuta a mantenere l'omeostasi. Diamo un'occhiata a membrana cellulare. Puoi studiare la membrana cellulare in dettaglio: ha una struttura e capacità di segnalazione sorprendenti. Ma fondamentalmente è costituito da un doppio strato fosfolipidico. Bilayer significa 2 strati, cioè abbiamo 2 strati di lipidi. Questi lipidi, chiamati fosfolipidi, sono costituiti da teste polari e code non polari. Alcune molecole non hanno problemi a permeare la membrana direttamente attraverso il doppio strato fosfolipidico. Le molecole molto piccole e non polari rientrano perfettamente in questa categoria. Quindi fai dei gas. L’ossigeno e l’anidride carbonica sono buoni esempi. Questo fenomeno è noto come diffusione semplice. Nessuna energia viene spesa per spostare le molecole dentro e fuori in questo modo, quindi il processo rientra nella categoria del trasporto passivo. La diffusione semplice segue un gradiente di concentrazione. Le molecole si spostano dalla regione con alta concentrazione in un'area a bassa concentrazione. Quindi quando senti qualcuno dire che qualcosa accade lungo un gradiente, questo è ciò che intende. Implicano il movimento di molecole da un'area a concentrazione maggiore a un'area a concentrazione minore. Ricorda come abbiamo detto che la membrana cellulare è in realtà tranquilla struttura complessa? Bene, una cosa che non abbiamo ancora menzionato sono le proteine ​​di membrana, e alcune di esse sono proteine ​​di trasporto. Alcune proteine ​​di trasporto formano canali. Alcuni di essi cambiano forma per consentire l'ingresso di sostanze. Alcuni di essi si aprono e si chiudono sotto l'influenza di alcuni stimoli. E queste proteine ​​sono cose interessanti perché aiutano le molecole che sono troppo grandi per passare da sole o troppo polari. E poi hanno bisogno dell'aiuto delle proteine ​​di trasporto. Questa è nota come diffusione facilitata. È ancora diffusione e le molecole si muovono ancora lungo un gradiente di concentrazione dall'alto verso il basso. Non richiede energia, quindi è un tipo di trasporto passivo. Le proteine ​​sono semplicemente un facilitatore, o un assistente, in questa materia. Gli ioni carichi spesso utilizzano canali proteici per muoversi. Il glucosio ha bisogno di aiuto proteine ​​di trasporto. Nel processo di osmosi, l'acqua passa attraverso canali di membrana chiamati acquaporine per consentire all'acqua di passare rapidamente attraverso una membrana. Questi sono tutti esempi di diffusione facilitata, che è un tipo di trasporto passivo quando il movimento è in corso lungo un gradiente di concentrazione dal più alto al più basso. Tutto ciò che abbiamo già menzionato riguardava solo il trasporto passivo, cioè movimento dalla concentrazione maggiore a quella minore. Ma cosa succede se dobbiamo andare nella direzione opposta? Ad esempio, le cellule intestinali devono assorbire il glucosio. Ma cosa succede se la concentrazione di glucosio all'interno della cellula è maggiore che all'esterno? Abbiamo bisogno di assorbire il glucosio al suo interno, e per questo deve essere trascinato contro gradiente di concentrazione. Il movimento delle molecole da una zona a bassa concentrazione a una zona ad alta concentrazione richiede energia perché va controcorrente. Tipicamente, questa è energia ATP. Lascia che ti ricordi che l'ATP - adenosina trifosfato - comprende 3 gruppi fosforici. Quando il legame con l'ultimo fosfato si rompe, viene rilasciato grande quantità energia. È semplicemente una piccola molecola fantastica. L’ATP può attivare il trasporto attivo, facendo sì che le molecole si muovano contro un gradiente di concentrazione. E un modo è usare le proteine ​​di trasporto. Uno dei nostri esempi preferiti di trasporto attivo è la pompa sodio-potassio, quindi vale sicuramente la pena darci un'occhiata! Ancora una volta, quando una cellula ha bisogno di consumare energia per il trasporto, si parla di trasporto attivo. Ma supponiamo che la cellula abbia bisogno di una molecola molto grande: un grande polisaccaride (se hai dimenticato, dai un'occhiata al nostro video sulle biomolecole). Potrebbe essere necessaria una membrana cellulare per legare la molecola e quindi attirarla all'interno. Questo si chiama endocitosi - da "endo" - verso l'interno. Spesso questa fusione delle sostanze con la membrana cellulare forma vescicole che possono essere liberate all'interno della cellula. Endocitosi è il termine base, ma esistono diversi tipi di endocitosi, a seconda di come la cellula attira la sostanza. Le amebe, ad esempio, utilizzano l'endocitosi. Gli pseudopodi si estendono e circondano ciò che l'ameba vuole mangiare e la sostanza viene trascinata nel vacuolo. Esistono altre forme, come la bizzarra endocitosi mediata dai recettori, in cui le cellule possono essere molto, molto, molto esigenti riguardo a ciò che assumono perché la sostanza che assumono deve legarsi ai recettori per poter entrare. Oppure la pinocitosi, che permette alla cellula di assorbire i liquidi. Quindi cerca su Google per scoprire maggiori dettagli tipi diversi endocitosi. L'esocitosi è l'opposto dell'endocitosi perché elimina le molecole ("exo" significa fuori). L'esocitosi può essere utilizzata per liberare le cellule dai rifiuti, ma è anche molto importante per spostare all'esterno materiali importanti prodotti dalla cellula. Vuoi un esempio interessante? Tornando ai polisaccaridi: sapevate che gli idrocarburi giganti sono molto importanti per la formazione della parete cellulare delle piante? Una parete cellulare è diversa da una membrana cellulare: tutte le cellule hanno membrane, ma non tutte le cellule hanno una parete. Ma se all'improvviso ne avete bisogno parete cellulare, avrai bisogno che gli idrocarburi vengano prodotti da qualche parte all'interno della cella per quella parete. Questo è un eccellente esempio della necessità di esocitosi. Questo è tutto! E ti ricordiamo: resta curioso!

Funzione di trasporto delle proteine

La funzione di trasporto delle proteine ​​è la partecipazione delle proteine ​​al trasferimento di sostanze dentro e fuori le cellule, ai loro movimenti all'interno delle cellule, nonché al loro trasporto attraverso il sangue e altri fluidi in tutto il corpo.

Mangiare tipi diversi trasporto, che viene effettuato con l'aiuto delle proteine.

Trasporto di sostanze attraverso la membrana cellulare

Il trasporto passivo è fornito anche dalle proteine ​​canale. Le proteine ​​che formano canali formano pori acquosi nella membrana attraverso i quali (quando aperti) possono passare le sostanze. famiglie speciali di proteine ​​che formano canali (connessine e pannexine) formano giunzioni gap attraverso le quali le sostanze a basso peso molecolare possono essere trasportate da una cellula all'altra (attraverso le pannexine e nelle cellule dall'ambiente esterno).

I microtubuli, strutture costituite da proteine ​​tubulina, vengono utilizzati anche per trasportare sostanze all'interno delle cellule. I mitocondri e le vescicole di membrana con carico (vescicole) possono muoversi lungo la loro superficie. Questo trasporto è effettuato dalle proteine ​​motrici. Si dividono in due tipi: dineine citoplasmatiche e chinesine. Questi due gruppi di proteine ​​differiscono in base all'estremità del microtubulo da cui spostano il carico: le dineine dall'estremità + all'estremità - e le chinesine nella direzione opposta.

Trasporto dell'ossigeno effettuato principalmente dagli eritrociti. Del 19 vol.% di ossigeno estratto da sangue arterioso, solo lo 0,3% in volume è disciolto nel plasma, il resto dell'O2 è contenuto nei globuli rossi ed è in relazione chimica con l'emoglobina. L'emoglobina (Hb) forma un composto fragile e facilmente dissociabile con l'ossigeno - ossiemoglobina (HbO02). Il legame dell'ossigeno da parte dell'emoglobina dipende dalla tensione dell'ossigeno ed è un processo facilmente reversibile. Quando la tensione dell'ossigeno diminuisce, l'ossiemoglobina rilascia ossigeno.

Curve di dissociazione ossiemoglobale. Se tracciamo sull'asse delle ascisse le pressioni parziali dell'ossigeno e sull'asse delle ordinate la percentuale di saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno, cioè la percentuale di emoglobina che si è trasformata in ossiemoglobina, otterremo una curva di dissociazione dell'ossiemoglobina. Questa curva ( riso. 55, A) ha la forma di un'iperbole e mostra che non esiste una relazione proporzionale diretta tra la pressione parziale dell'ossigeno e la quantità di ossiemoglobina formata. Lato sinistro la curva sale ripidamente verso l'alto. Il lato destro della curva ha una direzione quasi orizzontale. Riso. 55. Curve di dissociazione dell'ossiemoglobina in soluzione acquosa(A) e nel sangue (B) ad una tensione di anidride carbonica di 40 mm Hg. Arte. (secondo Barcroft).

Il fatto che il legame dell'ossigeno con l'emoglobina produca una tale curva ha un importante significato fisiologico. Nella zona di pressione parziale dell'ossigeno relativamente alta, corrispondente alla sua pressione negli alveoli polmonari, la variazione della pressione dell'ossigeno è compresa tra 100 e 60 mm Hg. Arte. non ha quasi alcun effetto sull'andamento orizzontale della curva, cioè quasi non modifica la quantità di ossiemoglobina formata.

Dato su riso. 55 la curva A è ottenuta studiando soluzioni di emoglobina pura in acqua distillata. In condizioni naturali, il plasma sanguigno contiene sali vari e anidride carbonica, che modificano leggermente la curva di dissociazione dell'ossiemoglobina. Il lato sinistro della curva diventa curvo e l'intera curva assomiglia alla lettera S. Da riso. 55(curva B) è chiaro che la parte centrale della curva è diretta ripidamente verso il basso e quella inferiore si avvicina alla direzione orizzontale.

Si dovrebbe notare che Parte inferiore la curva caratterizza le proprietà dell'emoglobina nella zona bassa , che sono vicini a quelli presenti nei tessuti. La parte centrale della curva dà un'idea delle proprietà dell'emoglobina a quei valori di tensione di ossigeno presenti nel sangue arterioso e venoso

Una forte diminuzione della capacità dell'emoglobina di legare l'ossigeno in presenza di anidride carbonica si osserva ad una pressione parziale di ossigeno pari a 40 ml Hg. Art., cioè al voltaggio che è presente nel sangue venoso. Questa proprietà dell'emoglobina ha importante per il corpo. Nei capillari dei tessuti aumenta la tensione dell'anidride carbonica nel sangue e quindi diminuisce la capacità dell'emoglobina di legare l'ossigeno, il che facilita il rilascio di ossigeno ai tessuti. Negli alveoli dei polmoni, dove parte dell'anidride carbonica passa nell'aria alveolare, aumenta l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, il che facilita la formazione di ossiemoglobina.

Particolarmente un forte calo La capacità dell'emoglobina di legare l'ossigeno si nota nel sangue dei capillari muscolari durante un intenso lavoro muscolare, quando i prodotti metabolici acidi, in particolare l'acido lattico, entrano nel sangue. Questo aiuta a fornire grandi quantità di ossigeno ai muscoli.

Anche la capacità dell'emoglobina di legare e rilasciare ossigeno cambia a seconda della temperatura. Ossiemoglobina alla stessa pressione parziale di ossigeno dentro ambiente emette più ossigeno alla temperatura del corpo umano (37-38°) che a temperature più basse.

Emoglobina pigmentata rossa (Hb)è costituito da una parte proteica (globina) e dal pigmento stesso (eme). Le molecole sono composte da quattro subunità proteiche, ciascuna delle quali attacca un gruppo eme con un atomo di ferro bivalente situato al centro. Nei polmoni, ogni atomo di ferro attacca una molecola di ossigeno. L'ossigeno viene trasferito ai tessuti dove viene separato. L'aggiunta di O 2 è detta ossigenazione (saturazione con ossigeno), mentre il suo distacco è detto deossigenazione.

Trasporto di CO2

Circa il 10% di anidride carbonica (CO 2), prodotto finale del metabolismo ossidativo nelle cellule dei tessuti, viene trasportato dal sangue fisicamente disciolto e per il 90% in forma legata chimicamente. La maggior parte dell'anidride carbonica si diffonde prima dalle cellule dei tessuti al plasma e da lì ai globuli rossi. Lì le molecole di CO 2 vengono legate chimicamente e convertite dagli enzimi negli ioni bicarbonato molto più solubili (HCO 3 -), che vengono trasportati nel plasma sanguigno. La formazione di CO 2 da HCO 3 viene notevolmente accelerata dall'enzima anidrasi carbonica presente nei globuli rossi.

La maggior parte (circa il 50-60%) degli ioni bicarbonato formati vengono rilasciati dai globuli rossi nel plasma in cambio di ioni cloruro. Vengono trasportati ai polmoni e rilasciati durante l'espirazione dopo essere stati convertiti in CO 2 . Entrambi i processi - la formazione di HCO 3 - e il rilascio di CO 2 - sono rispettivamente associati all'ossigenazione e alla deossigenazione dell'emoglobina. La deossiemoglobina è una base notevolmente più forte dell'ossiemoglobina e può legare più ioni H + (la funzione tampone dell'emoglobina), promuovendo così la formazione di HCO 3 - nei capillari dei tessuti. Nei capillari dei polmoni, HCO 3 - passa nuovamente dal plasma sanguigno ai globuli rossi, si combina con gli ioni H + e si trasforma nuovamente in CO 2. Questo processo è confermato dal fatto che il sangue ossigenato rilascia più protoni H+. Una percentuale molto più piccola di CO 2 (circa 5-10%) è legata direttamente all'emoglobina e viene trasportata come carbamminoemoglobina.

Emoglobina e monossido di carbonio

Monossido di carbonio (monossido di carbonio, CO)è un gas incolore e inodore che si forma durante la combustione incompleta e, come l'ossigeno, può legarsi in modo reversibile all'emoglobina. Tuttavia, l’affinità del monossido di carbonio per l’emoglobina è notevolmente maggiore di quella dell’ossigeno. Pertanto, anche quando il contenuto di CO nell’aria inalata è pari allo 0,3%, l’80% dell’emoglobina è legato monossido di carbonio(HbCO). Poiché il monossido di carbonio viene rilasciato dal legame con l’emoglobina 200-300 volte più lentamente dell’ossigeno, effetto tossico determinato dal fatto che l’emoglobina non può più trasportare ossigeno. Nei fumatori accaniti, ad esempio, il 5-10% dell'emoglobina è presente come HbCO, mentre i sintomi compaiono al 20%. avvelenamento acuto (mal di testa, vertigini, nausea) e il 65% può essere fatale.

Spesso per valutare l'emopoiesi o per riconoscere varie forme l'anemia è determinata dal contenuto medio di emoglobina in un eritrocito (AHE). Si calcola con la formula:

Il contenuto medio di emoglobina in un globulo rosso è compreso tra 38 e 36 picogrammi (pg) (1 pg = 10ˉ¹² g). I globuli rossi con SGE normale sono chiamati normocromici (ortocromici). Se la FSE è bassa (ad esempio a causa di perdita cronica di sangue o carenza di ferro), i globuli rossi sono detti ipocromici; se l'SGE è elevato (ad esempio nell'anemia perniciosa da carenza di vitamina B 12), sono detti ipercromici.

Forme di anemia

Anemiaè definita come una carenza (diminuzione del numero) di globuli rossi o un ridotto contenuto di emoglobina nel sangue. La diagnosi di anemia viene solitamente posta in base al livello di emoglobina, Linea di fondo la norma raggiunge i 140 g/l negli uomini e i 120 g/l nelle donne. In quasi tutte le forme di anemia, un sintomo affidabile della malattia è colore pallido pelle e mucose. Spesso durante attività fisica aumenta notevolmente battito cardiaco(aumento della velocità della circolazione sanguigna) e una diminuzione dell'ossigeno nei tessuti porta a mancanza di respiro. Inoltre, si verificano vertigini e lieve affaticamento.

Tranne anemia da carenza di ferro e perdita di sangue cronica, ad esempio dovuta a ulcere sanguinanti o tumori tratto gastrointestinale(anemia ipocromica), l'anemia può verificarsi con carenza di vitamina B12. acido folico o eritropoietina. La vitamina B 12 e l'acido folico partecipano alla sintesi del DNA nelle cellule immature del midollo osseo e influenzano quindi in modo significativo la divisione e la maturazione dei globuli rossi (eritropoiesi). Con la loro carenza si formano meno globuli rossi, ma aumentano notevolmente a causa dell'aumento del contenuto di emoglobina (macrociti (megalociti), precursori: megaloblasti), quindi il contenuto di emoglobina nel sangue rimane praticamente invariato (anemia ipercromica, megaloblastica, macrocitica ).

La carenza di vitamina B 12 si verifica spesso a causa di un ridotto assorbimento della vitamina nell'intestino, meno spesso a causa di un apporto alimentare insufficiente. Questa cosiddetta anemia perniciosa molto spesso deriva da infiammazione cronica nella mucosa intestinale con una diminuzione della formazione di succo gastrico.

La vitamina B 12 viene assorbita nell'intestino solo in forma rilegata con un fattore in succo gastrico « fattore interno(Kastla)", che lo protegge dalla distruzione succo digestivo nello stomaco. Poiché il fegato può immagazzinare grandi quantità di vitamina B12, potrebbero essere necessari 2-5 anni prima che uno scarso assorbimento intestinale influenzi la formazione dei globuli rossi. Come nel caso della carenza di vitamina B12, la carenza di acido folico, un’altra vitamina B, porta ad un’alterata eritropoiesi nel midollo osseo.

Ci sono altre due cause di anemia. Uno di questi è la distruzione del midollo osseo (aplasia del midollo osseo) radiazione radioattiva(ad esempio, dopo un incidente in una centrale nucleare) o come risultato di reazioni tossiche ai farmaci (ad esempio citostatici) (anemia aplastica). Un altro motivo è la diminuzione della durata di vita dei globuli rossi a causa della loro distruzione o della loro maggiore degradazione (anemia emolitica). A forma forte anemia emolitica(ad esempio dopo una trasfusione di sangue non riuscita), oltre al pallore si può osservare un cambiamento del colore della pelle e delle mucose in giallastro. Questo ittero (ittero emolitico) è causato dalla crescente degradazione dell'emoglobina in bilirubina (pigmento biliare giallo) nel fegato. Quest'ultimo porta ad un aumento del livello di bilirubina nel plasma e alla sua deposizione nei tessuti.

Un esempio di anemia derivante da disturbo ereditario serve la sintesi dell'emoglobina, clinicamente manifestata come emolitica anemia falciforme. In questa malattia, che si verifica praticamente solo nei rappresentanti delle popolazioni nere, c'è un disturbo molecolare che porta alla sostituzione dell'emoglobina normale con un'altra forma di emoglobina (HbS). Nell'HbS, l'amminoacido valina è sostituito dall'acido glutammico. Un eritrocita contenente tale emoglobina anormale, in uno stato deossigenato, assume la forma di una falce. I globuli rossi a forma di falce sono più rigidi e non passano bene attraverso i capillari.

Una malattia ereditaria negli omozigoti (la proporzione di HbS nell'emoglobina totale è del 70-99%) porta al blocco dei piccoli vasi e, quindi, a danni permanenti agli organi. Le persone affette da questa malattia di solito raggiungono la maturità solo quando trattamento intensivo(ad esempio, sostituzione parziale del sangue, assunzione di analgesici, evitando l'ipossia (privazione di ossigeno) e talvolta trapianto di midollo osseo). In alcune regioni dell'Africa tropicale con un'alta percentuale di malaria, il 40% della popolazione è portatore eterozigote di questo gene (quando il contenuto di HbS è inferiore al 50%) e non presenta tali sintomi. Il gene alterato conferisce resistenza all'infezione malarica (vantaggio selettivo).

Regolazione della formazione dei globuli rossi

La formazione dei globuli rossi è regolata dall'ormone renale eritropoietina. Il corpo ha un aspetto semplice, ma molto sistema efficace regolazione per mantenere relativamente costante il contenuto di ossigeno e allo stesso tempo il numero di globuli rossi. Se il livello di ossigeno nel sangue scende al di sotto di un certo livello, ad esempio dopo una grande perdita di sangue o in alta quota, la formazione di eritropoietina viene costantemente stimolata. Di conseguenza, aumenta la formazione di globuli rossi nel midollo osseo, che aumenta la capacità del sangue di trasportare ossigeno. Quando la carenza di ossigeno viene superata aumentando il numero di globuli rossi, la formazione di eritropoietina diminuisce nuovamente. Pazienti che necessitano di dialisi (purificazione artificiale del sangue dai prodotti metabolici), con funzionalità renale compromessa (ad esempio, con insufficienza renale) sono spesso marcatamente carenti di eritropoietina e quindi soffrono quasi sempre di concomitante anemia.

- Questo processo fisiologico, garantendo l'apporto di ossigeno al corpo e l'eliminazione dell'anidride carbonica. La respirazione avviene in più fasi:

• respirazione esterna (ventilazione);
• (tra l'aria alveolare e il sangue dei capillari della circolazione polmonare);
• trasporto di gas attraverso il sangue;
• scambio di gas nei tessuti (tra capillari sanguigni grande cerchio circolazione sanguigna e cellule dei tessuti);
• respirazione interna (ossidazione biologica nei mitocondri cellulari).

Esplora i primi quattro processi. Respirazione interna trattato in un corso di biochimica.

2.4.1. Trasporto dell'ossigeno attraverso il sangue

Sistema di trasporto dell'ossigeno funzionale- un insieme di strutture dell'apparato cardiovascolare, del sangue e dei loro meccanismi regolatori, che formano un'organizzazione dinamica autoregolante, l'attività di tutti i suoi elementi costitutivi crea zeri di diffusione e gradienti di pO2 tra le cellule del sangue e dei tessuti e garantisce un adeguato apporto di ossigeno al corpo.

Lo scopo del suo funzionamento è ridurre al minimo la differenza tra richiesta e consumo di ossigeno. Via dell'ossidasi per l'utilizzo dell'ossigeno, associato all'ossidazione e alla fosforilazione nei mitocondri della catena respiratoria dei tessuti, è il più capiente in corpo sano(viene utilizzato circa il 96-98% dell'ossigeno consumato). Lo forniscono anche i processi di trasporto dell’ossigeno nel corpo protezione antiossidante.

• Iperossia- aumento del contenuto di ossigeno nel corpo.
• Ipossia - ridotto contenuto di ossigeno nel corpo.
• Ipercapnia- aumento del contenuto di anidride carbonica nel corpo.
• Ipercapnemia- aumento dei livelli di anidride carbonica nel sangue.
• Ipocapnia- ridotto contenuto di anidride carbonica nel corpo.
• Ipocapemia - bassi livelli di anidride carbonica nel sangue.

Riso. 1. Schema dei processi respiratori

Consumo di ossigeno- la quantità di ossigeno assorbita dall'organismo per unità di tempo (a riposo 200-400 ml/min).

Grado di saturazione di ossigeno nel sangue- il rapporto tra il contenuto di ossigeno nel sangue e la sua capacità di ossigeno.

Il volume dei gas nel sangue è solitamente espresso come percentuale di volume (vol%). Questo indicatore riflette la quantità di gas in millilitri presente in 100 ml di sangue.

L'ossigeno viene trasportato dal sangue in due forme:

• dissoluzione fisica (0,3 vol%);
• a causa dell'emoglobina (15-21 vol%).

Una molecola di emoglobina che non è associata all'ossigeno è indicata con il simbolo Hb, mentre quella a cui è legato l'ossigeno (ossiemoglobina) è indicata con HbO 2. L'aggiunta di ossigeno all'emoglobina è chiamata ossigenazione (saturazione) e il rilascio di ossigeno è chiamato deossigenazione o riduzione (desaturazione). L’emoglobina svolge un ruolo importante nel legame e nel trasporto dell’ossigeno. Una molecola di emoglobina, quando è completamente ossigenata, lega quattro molecole di ossigeno. Un grammo di emoglobina lega e trasporta 1,34 ml di ossigeno. Conoscendo il contenuto di emoglobina nel sangue, è facile calcolare la capacità di ossigeno del sangue.

Capacità di ossigeno nel sangue- è la quantità di ossigeno associata all'emoglobina presente in 100 ml di sangue quando è completamente saturo di ossigeno. Se il sangue contiene il 15% di emoglobina, la capacità di ossigeno del sangue sarà 15. 1,34 = 20,1 ml di ossigeno.

IN condizioni normali l'emoglobina lega l'ossigeno nei capillari polmonari e lo rilascia ai tessuti grazie proprietà speciali, che dipendono da una serie di fattori. Il fattore principale che influenza il legame e il rilascio dell'ossigeno da parte dell'emoglobina è la quantità di tensione dell'ossigeno nel sangue, che dipende dalla quantità di ossigeno disciolto in esso. La dipendenza del legame dell'ossigeno da parte dell'emoglobina dalla sua tensione è descritta da una curva chiamata curva di dissociazione dell'ossiemoglobina (Fig. 2.7). Nel grafico, la linea verticale mostra la percentuale di molecole di emoglobina associate all'ossigeno (%HbO 2) e la linea orizzontale mostra la tensione dell'ossigeno (pO 2). La curva riflette la variazione della %HbO 2 in base alla tensione dell'ossigeno nel plasma sanguigno. Ha una forma a S con pieghe nell'intervallo di tensione compreso tra 10 e 60 mm Hg. Arte. Se la pO 2 nel plasma aumenta, l'ossigenazione dell'emoglobina inizia ad aumentare quasi linearmente con l'aumento della tensione dell'ossigeno.

Riso. 2. Curve di dissociazione: a - alla stessa temperatura (T = 37 ° C) e diversa pCO 2: I-ossimioglobina in condizioni normali (pCO 2 = 40 mm Hg); 2 - okenemoglobina in condizioni normali (pCO 2 = 40 mm Hg); 3 - okenemoglobina (pCO 2 = 60 mm Hg); b - allo stesso рС0 2 (40 mm Hg) e temperature diverse

La reazione di legame dell'emoglobina con l'ossigeno è reversibile e dipende dall'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, che a sua volta dipende dalla tensione dell'ossigeno nel sangue:

Alla normale pressione parziale dell'ossigeno nell'aria alveolare, che è di circa 100 mm Hg. Art., questo gas si diffonde nel sangue dei capillari degli alveoli, creando una tensione vicina alla pressione parziale dell'ossigeno negli alveoli. In queste condizioni l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno aumenta. Dall'equazione di cui sopra è chiaro che la reazione si sposta verso la formazione di okenemoglobina. L'ossigenazione dell'emoglobina nel sangue arterioso che scorre dagli alveoli raggiunge il 96-98%. A causa dello smistamento del sangue tra i circoli piccoli e quelli grandi, l'ossigenazione dell'emoglobina nelle arterie della circolazione sistemica è leggermente ridotta, pari al 94-98%.

L'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è caratterizzata dalla tensione dell'ossigeno alla quale viene ossigenato il 50% delle molecole di emoglobina. Egli è chiamato tensione di mezza saturazione e sono contrassegnati dal simbolo P50. Un aumento di P50 indica una diminuzione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno e la sua diminuzione indica un aumento. Il livello di P50 è influenzato da molti fattori: temperatura, acidità dell'ambiente, tensione di CO 2 e contenuto di 2,3-difosfoglicerato negli eritrociti. Per il sangue venoso, la P50 è vicina a 27 mmHg. Art., e per arterioso - a 26 mm Hg. Arte.

Dal sangue dei vasi sanguigni microcircolatori, l'ossigeno si diffonde costantemente nel tessuto attraverso il suo gradiente di voltaggio e la sua tensione nel sangue diminuisce. Allo stesso tempo, aumentano la tensione dell'anidride carbonica, l'acidità e la temperatura del sangue dei capillari dei tessuti. Ciò è accompagnato da una diminuzione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno e da una dissociazione accelerata dell'ossiemoglobina con rilascio di ossigeno libero, che si dissolve e si diffonde nel tessuto. La velocità di rilascio dell'ossigeno derivante dalla connessione con l'emoglobina e la sua diffusione soddisfa le esigenze dei tessuti (compresi quelli altamente sensibili alla carenza di ossigeno), con un contenuto di HbO 2 nel sangue arterioso superiore al 94%. Quando il contenuto di HbO 2 scende a meno del 94%, si consiglia di adottare misure per migliorare la saturazione dell'emoglobina e quando il contenuto è del 90%, i tessuti vengono testati carenza di ossigeno ed è necessario adottare misure urgenti per migliorare la fornitura di ossigeno a loro.

Condizione in cui l'ossigenazione dell'emoglobina diminuisce a meno del 90% e la pO 2 del sangue scende al di sotto di 60 mmHg. Art., chiamato ipossiemia.

Mostrato nella fig. 2.7 indicatori dell'affinità dell'Hb per l'O 2 si verificano in condizioni normali, temperatura normale la tensione corporea e l'anidride carbonica nel sangue arterioso è di 40 mm Hg. Arte. Quando la tensione dell'anidride carbonica nel sangue o la concentrazione di protoni H+ aumentano, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce e la curva di dissociazione dell'HbO 2 si sposta verso destra. Questo fenomeno è chiamato effetto Bohr. Nel corpo, si verifica un aumento della pCO 2 nei capillari dei tessuti, che aumenta la deossigenazione dell'emoglobina e l'apporto di ossigeno ai tessuti. Una diminuzione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno si verifica anche con l'accumulo di 2,3-difosfoglicerato negli eritrociti. Attraverso la sintesi del 2,3-difosfoglicerato, il corpo può influenzare la velocità di dissociazione dell'HbO 2. Negli anziani, il contenuto di questa sostanza nei globuli rossi aumenta, il che impedisce lo sviluppo dell'ipossia tissutale.

Un aumento della temperatura corporea riduce l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. Se la temperatura corporea diminuisce, la curva di dissociazione dell'HbO 2 si sposta a sinistra. L'emoglobina cattura più attivamente l'ossigeno, ma lo rilascia ai tessuti in misura minore. Questo è uno dei motivi per cui, entrando in acque fredde (4-12 °C), anche i bravi nuotatori sperimentano rapidamente un'incomprensibile sensazione. debolezza muscolare. L'ipotermia e l'ipossia dei muscoli delle estremità si sviluppano a causa sia di una diminuzione del flusso sanguigno in essi sia di una ridotta dissociazione di HbO 2.

Dall'analisi dell'andamento della curva di dissociazione dell'HbO 2 risulta chiaro che la pO 2 nell'aria alveolare può essere ridotta dai soliti 100 mm Hg. Arte. fino a 90 mmHg Art., e l'ossigenazione dell'emoglobina rimarrà a un livello compatibile con l'attività vitale (diminuirà solo dell'1-2%). Questa caratteristica dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno consente al corpo di adattarsi alla diminuzione della ventilazione e alla diminuzione pressione atmosferica(ad esempio, vivere in montagna). Ma nella regione di bassa tensione di ossigeno nel sangue dei capillari tissutali (10-50 mm Hg), il corso della curva cambia bruscamente. Per ogni diminuzione unitaria della tensione di ossigeno, un gran numero di molecole di ossiemoglobina vengono deossigenate, la diffusione dell'ossigeno dai globuli rossi nel plasma sanguigno aumenta e, aumentando la sua tensione nel sangue, si creano le condizioni per un apporto affidabile di ossigeno a tessuti.

Anche altri fattori influenzano il rapporto tra emoglobina e ossigeno. In pratica è importante tenere presente che l'emoglobina ha un'affinità molto elevata (240-300 volte maggiore dell'ossigeno) per il monossido di carbonio (CO). Si chiama la combinazione di emoglobina con CO carbossieluglobina. In caso di avvelenamento da CO, la pelle della vittima nelle aree di iperemia può acquisire un colore rosso ciliegia. La molecola di CO si attacca all'atomo di ferro eme e quindi impedisce all'emoglobina di connettersi con l'ossigeno. Inoltre, in presenza di CO, anche le molecole di emoglobina legate all’ossigeno lo rilasciano in misura minore nei tessuti. La curva di dissociazione dell'HbO 2 si sposta a sinistra. Quando nell'aria è presente lo 0,1% di CO, più del 50% delle molecole di emoglobina vengono convertite in carbossiemoglobina e già quando il sangue contiene il 20-25% di HbCO, una persona ha bisogno assistenza medica. In caso di avvelenamento da monossido di carbonio, è importante assicurarsi che la vittima inali ossigeno puro. Ciò aumenta il tasso di dissociazione dell'HbCO di 20 volte. In condizioni vita ordinaria il contenuto di HbCO nel sangue è dello 0-2%, dopo aver fumato una sigaretta può aumentare fino al 5% o più.

Sotto l'influenza di forti agenti ossidanti, l'ossigeno è in grado di formare un forte legame chimico con il ferro eme, in cui l'atomo di ferro diventa trivalente. Questa combinazione di emoglobina con ossigeno si chiama metaemoglobina. Non può fornire ossigeno ai tessuti. La metaemoglobina sposta la curva di dissociazione dell'ossiemoglobina verso sinistra, peggiorando così le condizioni per il rilascio di ossigeno nei capillari dei tessuti. U persone sane V condizioni normali a causa del costante ingresso nel sangue di agenti ossidanti (perossidi, nitrotransfer materia organica ecc.) fino al 3% dell'emoglobina nel sangue può essere sotto forma di metaemoglobina.

Il basso livello di questo composto viene mantenuto grazie al funzionamento dei sistemi enzimatici antiossidanti. La formazione di metaemoglobina è limitata dagli antiossidanti (glutatione e acido ascorbico), presente negli eritrociti, e la sua riduzione in emoglobina avviene nel processo di reazioni enzimatiche che coinvolgono gli enzimi deidrogenasi degli eritrociti. Se questi sistemi sono insufficienti o se sostanze (ad esempio fenacetina, farmaci antimalarici, ecc.) con elevate proprietà ossidanti entrano in circolo in quantità eccessiva nel sangue, si sviluppa la msgmoglobinsmia.

L'emoglobina interagisce facilmente con molte altre sostanze disciolte nel sangue. In particolare, quando si interagisce con medicinali contenente zolfo, si può formare sulfemoglobina, spostando la curva di dissociazione dell'ossiemoglobina verso destra.

Nel sangue del feto predomina l’emoglobina fetale (HbF), che ha una maggiore affinità per l’ossigeno rispetto all’emoglobina adulta. In un neonato, i globuli rossi contengono fino al 70% di emoglobina. L'emoglobina F viene sostituita dall'HbA durante i primi sei mesi di vita.

Nelle prime ore dopo la nascita, la pO2 del sangue arterioso è di circa 50 mmHg. Art. e НbО 2 - 75-90%.

Negli anziani, la tensione dell’ossigeno nel sangue arterioso e la saturazione di ossigeno dell’emoglobina diminuiscono gradualmente. Il valore di questo indicatore viene calcolato utilizzando la formula

pO2 = 103,5-0,42. Età in anni.

A causa dell'esistenza stretta connessioneè stato sviluppato un metodo tra la saturazione di ossigeno dell'emoglobina nel sangue e la tensione dell'ossigeno in esso pulsossimetria, che ha ricevuto ampia applicazione nella clinica. Questo metodo determina la saturazione dell'emoglobina nel sangue arterioso con l'ossigeno e i suoi livelli critici ai quali la tensione dell'ossigeno nel sangue diventa insufficiente per la sua efficace diffusione nei tessuti e iniziano a sperimentare la carenza di ossigeno (Fig. 3).

Un moderno pulsossimetro è costituito da un sensore che include una sorgente luminosa a LED, un fotorilevatore, un microprocessore e un display. La luce del LED viene diretta attraverso il tessuto delle dita (dita dei piedi), del lobo dell'orecchio e viene assorbita dall'ossiemoglobina. La parte non assorbita del flusso luminoso viene valutata da un fotorivelatore. Il segnale del fotorilevatore viene elaborato da un microprocessore e inviato al display. Lo schermo visualizza la percentuale di saturazione di ossigeno dell'emoglobina, la frequenza cardiaca e la curva del polso.

La curva della dipendenza della saturazione di ossigeno dell'emoglobina mostra che l'emoglobina del sangue arterioso, che scorre dai capillari alveolari (Fig. 3), è completamente satura di ossigeno (SaO2 = 100%), la tensione dell'ossigeno in essa è di 100 mm Hg . Arte. (pO2 = 100 mmHg). Dopo la dissociazione dell'ossimoglobina nei tessuti, il sangue si deossigena e nel sangue venoso misto ritorna atrio destro, in condizioni di riposo, l'emoglobina rimane satura di ossigeno al 75% (Sv0 2 = 75%) e la tensione dell'ossigeno è di 40 mm Hg. Arte. (pvO2 = 40 mmHg). Pertanto, in condizioni di riposo, i tessuti hanno assorbito circa il 25% (≈250 ml) dell’ossigeno rilasciato dall’ossimoglobina dopo la sua dissociazione.

Riso. 3. Dipendenza della saturazione di ossigeno dell'emoglobina nel sangue arterioso dalla tensione dell'ossigeno in esso

Con una diminuzione solo del 10% della saturazione dell'emoglobina nel sangue arterioso con ossigeno (SaO 2,<90%), диссоциирующий в тканях оксигемоглобин не обеспечивает достаточного напряжения кислорода в артериальной крови для его эффективной диффузии в ткани и они начинают испытывать кислородное голодание.

Uno dei compiti importanti che viene risolto misurando costantemente la saturazione di ossigeno dell'emoglobina nel sangue arterioso con un pulsossimetro è rilevare il momento in cui la saturazione scende a un livello critico (90%) e il paziente necessita di cure di emergenza volte a migliorare la somministrazione di ossigeno ai tessuti.

Trasporto dell'anidride carbonica nel sangue e sua relazione con lo stato acido-base del sangue

Diossido di carbonio trasportato dal sangue nelle seguenti forme:

• dissoluzione fisica - 2,5-3 vol%;
• carbossiemoglobina (HbCO 2) - 5 vol%;
• bicarbonati (NaHCO 3 e KHCO 3) - circa 50 vol%.

Il sangue che scorre dai tessuti contiene il 56-58% in volume di CO 2 e il sangue arterioso ne contiene il 50-52% in volume. Quando scorre attraverso i capillari dei tessuti, il sangue cattura circa il 6% in volume di CO 2 e nei capillari polmonari questo gas si diffonde nell'aria alveolare e viene rimosso dal corpo. Lo scambio di CO 2 associato all'emoglobina avviene in modo particolarmente rapido. L'anidride carbonica si lega ai gruppi amminici nella molecola dell'emoglobina, motivo per cui la carbossiemoglobina è anche chiamata carbamminoemoglobina. La maggior parte dell'anidride carbonica viene trasportata sotto forma di sali di sodio e potassio dell'acido carbonico. La degradazione accelerata dell'acido carbonico negli eritrociti mentre attraversano i capillari polmonari è facilitata dall'enzima anidrasi carbonica. Quando la pCO2 è inferiore a 40 mm Hg. Arte. questo enzima catalizza la scomposizione di H 2 CO 3 in H 2 0 e C0 2, aiutando a rimuovere l'anidride carbonica dal sangue nell'aria alveolare.

Viene chiamato l'accumulo di anidride carbonica nel sangue superiore al normale ipercapnia, e la diminuzione ipocapnia. L’ipercappia è accompagnata da uno spostamento del pH del sangue verso il lato acido. Ciò è dovuto al fatto che l'anidride carbonica si combina con l'acqua per formare acido carbonico:

CO2 + H2O = H2CO3

L'acido carbonico si dissocia secondo la legge dell'azione di massa:

H2CO3<->H + + H CO 3 - .

Pertanto, la respirazione esterna, attraverso la sua influenza sul contenuto di anidride carbonica nel sangue, è direttamente coinvolta nel mantenimento dello stato acido-base nel corpo. Durante il giorno, circa 15.000 mmol di acido carbonico vengono rimossi dal corpo umano attraverso l'aria espirata. I reni rimuovono circa 100 volte meno acido.

dove pH è il logaritmo negativo della concentrazione di protoni; pK 1 è il logaritmo negativo della costante di dissociazione (K 1) dell'acido carbonico. Per il mezzo ionico presente nel plasma, pK 1 = 6,1.

La concentrazione [СО2] può essere sostituita dalla tensione [рС0 2 ]:

[С0 2 ] = 0,03 рС0 2 .

Quindi pH = 6,1 + log / 0,03 pCO 2.

Sostituendo questi valori otteniamo:

pH = 6,1 + log24 / (0,03,40) = 6,1 + log20 = 6,1 + 1,3 = 7,4.

Pertanto, finché il rapporto/0,03 pCO 2 è pari a 20, il pH del sangue sarà 7,4. Un cambiamento in questo rapporto si verifica con acidosi o alcalosi, le cui cause possono essere disturbi del sistema respiratorio.

Ci sono cambiamenti nello stato acido-base causati da disturbi respiratori e metabolici.

Alcalosi respiratoria si sviluppa con l'iperventilazione dei polmoni, ad esempio, quando si rimane in quota in montagna. Una mancanza di ossigeno nell'aria inalata porta ad un aumento della ventilazione e l'iperventilazione porta ad un'eccessiva lisciviazione di anidride carbonica dal sangue. Il rapporto / рС0 2 si sposta verso la predominanza degli anioni e il pH del sangue aumenta. Un aumento del pH è accompagnato da una maggiore escrezione di bicarbonati nelle urine da parte dei reni. In questo caso nel sangue verrà rilevato un contenuto di anioni HCO 3 inferiore al normale - il cosiddetto "deficit di basi".

Acidosi respiratoria si sviluppa a causa dell'accumulo di anidride carbonica nel sangue e nei tessuti a causa di un'insufficiente respirazione esterna o circolazione sanguigna. Con l'ipercapnia il rapporto/pCO2 diminuisce. Di conseguenza, anche il pH diminuisce (vedi le equazioni sopra). Questa acidificazione può essere rapidamente corretta aumentando la ventilazione.

Con l'acidosi respiratoria, i reni aumentano l'escrezione di protoni di idrogeno nelle urine nella composizione dei sali acidi di acido fosforico e ammonio (H 2 PO 4 - e NH 4 +). Insieme all'aumentata secrezione di protoni di idrogeno nelle urine, aumenta la formazione di anioni dell'acido carbonico e aumenta il loro riassorbimento nel sangue. Il contenuto di HCO 3 - nel sangue aumenta e il pH ritorna normale. Questa condizione è chiamata acidosi respiratoria compensata. La sua presenza può essere giudicata dal valore del pH e dall'aumento dell'eccesso di basi (la differenza tra il contenuto nel sangue analizzato e nel sangue con un normale stato acido-base.

Acidosi metabolica causato dall'assunzione di acidi in eccesso nel corpo dal cibo, da disturbi metabolici o dalla somministrazione di farmaci. Un aumento della concentrazione di ioni idrogeno nel sangue porta ad un aumento dell'attività dei recettori centrali e periferici che controllano il pH del sangue e del liquido cerebrospinale. I loro impulsi aumentati entrano nel centro respiratorio e stimolano la ventilazione dei polmoni. Si sviluppa ipocapia. che compensa in qualche modo l’acidosi metabolica. Il livello del sangue diminuisce e questo viene chiamato mancanza di motivi.

Alcalosi metabolica si sviluppa quando vi è un'eccessiva ingestione di prodotti alcalini, soluzioni, sostanze medicinali, quando l'organismo perde prodotti metabolici acidi o un'eccessiva ritenzione di anioni da parte dei reni. Il sistema respiratorio risponde ad un aumento del rapporto /pCO 2 mediante l'ipoventilazione dei polmoni e un aumento della tensione di anidride carbonica nel sangue. Lo sviluppo di ipercapnia può in una certa misura compensare l’alcalosi. Tuttavia, l'entità di tale compensazione è limitata dal fatto che l'accumulo di anidride carbonica nel sangue avviene al massimo fino a una tensione di 55 mm Hg. Arte. Un segno di alcalosi metabolica compensata è la presenza basi in eccesso.

Il rapporto tra il trasporto di ossigeno e anidride carbonica nel sangue

Esistono tre modi importanti per interconnettere il trasporto di ossigeno e anidride carbonica nel sangue.

Relazione per tipo Effetto Bohr(aumento della pCO-, riduzione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno).

Relazione per tipo Effetto Holden. Si manifesta nel fatto che quando l'emoglobina viene deossigenata, aumenta la sua affinità per l'anidride carbonica. Viene rilasciato un ulteriore numero di gruppi amminici dell'emoglobina, capaci di legare l'anidride carbonica. Ciò avviene nei capillari dei tessuti e l'emoglobina ridotta può catturare grandi quantità di anidride carbonica rilasciata nel sangue dai tessuti. In combinazione con l'emoglobina viene trasportato fino al 10% di tutta l'anidride carbonica presente nel sangue. Nel sangue dei capillari polmonari, l'emoglobina è ossigenata, la sua affinità per l'anidride carbonica diminuisce e circa la metà di questa frazione facilmente scambiabile di anidride carbonica viene rilasciata nell'aria alveolare.

Un altro modo di relazione è dovuto al cambiamento delle proprietà acide dell'emoglobina a seconda della sua connessione con l'ossigeno. Le costanti di dissociazione di questi composti rispetto all'acido carbonico hanno il seguente rapporto: Hb0 2 > H 2 CO 3 > Hb. Di conseguenza, l'HbO2 è più forte proprietà acide. Pertanto, dopo essersi formato nei capillari polmonari, prende i cationi (K+) dai bicarbonati (KHCO3) in cambio di ioni H+. Di conseguenza, si forma H 2 CO 3. Quando la concentrazione di acido carbonico nell'eritrocito aumenta, l'enzima anidrasi carbonica inizia a distruggerlo con la formazione di CO 2 e H 2 0. L'anidride carbonica si diffonde nell'aria alveolare. Pertanto, l'ossigenazione dell'emoglobina nei polmoni favorisce la distruzione dei bicarbonati e la rimozione dal sangue dell'anidride carbonica in essi accumulata.

Le trasformazioni sopra descritte e che si verificano nel sangue dei capillari polmonari possono essere scritte sotto forma di reazioni simboliche successive:

La deossigenazione dell'Hb0 2 nei capillari dei tessuti la trasforma in un composto con proprietà meno acide dell'H 2 C0 3. Quindi le reazioni di cui sopra nel flusso eritrocitario nella direzione opposta. L'emoglobina funge da fornitore di ioni K per la formazione di bicarbonati e il legame dell'anidride carbonica.

Trasporto di gas attraverso il sangue

Il sangue trasporta l’ossigeno dai polmoni ai tessuti e l’anidride carbonica dai tessuti ai polmoni. Solo in uno stato libero (disciolto). una piccola quantità di questi gas. La maggior parte dell'ossigeno e dell'anidride carbonica vengono trasportati in uno stato legato.

Trasporto dell'ossigeno

L'ossigeno, dissolvendosi nel plasma sanguigno dei capillari della circolazione polmonare, si diffonde nei globuli rossi e si lega immediatamente all'emoglobina, formando ossiemoglobina. La velocità di legame dell'ossigeno è elevata: il tempo di semisaturazione dell'emoglobina con l'ossigeno è di circa 3 ms. Un grammo di emoglobina lega 1,34 ml di ossigeno; in 100 ml di sangue ci sono 16 g di emoglobina e, quindi, 19,0 ml di ossigeno. Questa quantità si chiama capacità di ossigeno nel sangue(KEK).

La conversione dell'emoglobina in ossiemoglobina è determinata dalla tensione dell'ossigeno disciolto. Graficamente, questa dipendenza è espressa dalla curva di dissociazione dell'ossiemoglobina (Fig. 6.3).

La figura mostra che anche a una bassa pressione parziale di ossigeno (40 mm Hg), ad esso è legato il 75-80% dell'emoglobina.

Ad una pressione di 80-90 mm Hg. Arte. l'emoglobina è quasi completamente satura di ossigeno.

Riso. 4. Curva di dissociazione dell'ossiemoglobina

La curva di dissociazione è a forma di S ed è composta da due parti: ripida e inclinata. La parte inclinata della curva, corrispondente a tensioni di ossigeno elevate (più di 60 mm Hg), indica che in queste condizioni il contenuto di ossiemoglobina dipende solo debolmente dalla tensione di ossigeno e dalla sua pressione parziale nell'aria inalata e alveolare. La parte inclinata superiore della curva di dissociazione riflette la capacità dell'emoglobina di legarsi grandi quantità ossigeno, nonostante una moderata diminuzione della sua pressione parziale nell'aria inspirata. In queste condizioni i tessuti sono sufficientemente riforniti di ossigeno (punto di saturazione).

La parte ripida della curva di dissociazione corrisponde alla tensione di ossigeno normale per i tessuti del corpo (35 mmHg e inferiore). Nei tessuti che assorbono molto ossigeno (muscoli che lavorano, fegato, reni), l'ossigeno e l'emoglobina si dissociano in misura maggiore, a volte quasi completamente. Nei tessuti in cui l'intensità dei processi ossidativi è bassa, la maggior parte l'ossiemoglobina non si dissocia.

La proprietà dell'emoglobina - si satura facilmente di ossigeno anche a basse pressioni e lo rilascia facilmente - è molto importante. A causa del facile rilascio di ossigeno da parte dell'emoglobina con una diminuzione della sua pressione parziale, viene assicurato un apporto ininterrotto di ossigeno ai tessuti in cui, a causa del consumo costante di ossigeno, la sua pressione parziale è pari a zero.

La scomposizione dell'ossiemoglobina in emoglobina e ossigeno aumenta con l'aumentare della temperatura corporea (Fig. 5).

Riso. 5. Curve di saturazione dell'ossigeno dell'emoglobina in diverse condizioni:

A - a seconda della reazione dell'ambiente (pH); B - temperatura; B - sul contenuto di sale; G - sul contenuto di anidride carbonica. L'ascissa è la pressione parziale dell'ossigeno (in mmHg). lungo l'ordinata - grado di saturazione (in%)

La dissociazione dell'ossiemoglobina dipende dalla reazione dell'ambiente del plasma sanguigno. Con un aumento dell'acidità del sangue, aumenta la dissociazione dell'ossiemoglobina (Fig. 5, A).

Il legame dell'emoglobina con l'ossigeno nell'acqua avviene rapidamente, ma non si raggiunge la sua completa saturazione, così come non si verifica il rilascio completo dell'ossigeno quando la sua concentrazione parziale diminuisce.
pressione. Una saturazione più completa dell'emoglobina con ossigeno e il suo rilascio completo con una diminuzione della tensione dell'ossigeno si verificano nelle soluzioni saline e nel plasma sanguigno (vedere Fig. 5, B).

Di particolare importanza nel legame dell'emoglobina con l'ossigeno è il contenuto di anidride carbonica nel sangue: maggiore è il suo contenuto nel sangue, minore è il legame dell'emoglobina con l'ossigeno e più rapida è la dissociazione dell'ossiemoglobina. Nella fig. La Figura 5, D mostra le curve di dissociazione dell'ossiemoglobina a diversi livelli di anidride carbonica nel sangue. La capacità dell'emoglobina di combinarsi con l'ossigeno diminuisce in modo particolarmente brusco ad una pressione dell'anidride carbonica di 46 mm Hg. Art., cioè ad un valore corrispondente alla tensione di anidride carbonica nel sangue venoso. L'effetto dell'anidride carbonica sulla dissociazione dell'ossiemoglobina è molto importante per il trasporto dei gas nei polmoni e nei tessuti.

I tessuti contengono grandi quantità di anidride carbonica e altri prodotti di degradazione acida formatisi a seguito del metabolismo. Passando nel sangue arterioso dei capillari dei tessuti, contribuiscono a una più rapida degradazione dell'ossiemoglobina e al rilascio di ossigeno ai tessuti.

Nei polmoni, quando l'anidride carbonica viene rilasciata dal sangue venoso nell'aria alveolare e il contenuto di anidride carbonica nel sangue diminuisce, aumenta la capacità dell'emoglobina di combinarsi con l'ossigeno. Ciò garantisce la conversione del sangue venoso in sangue arterioso.

Trasporto dell'anidride carbonica

Sono note tre forme di trasporto dell'anidride carbonica:

• gas fisicamente disciolto - 5-10% o 2,5 ml/100 ml di sangue;
• legato chimicamente nei bicarbonati: nel plasma NaHC0 3, negli eritrociti KHCO - 80-90%, cioè 51 ml/100 ml di sangue;
• legato chimicamente ai composti carbamminici dell'emoglobina - 5-15%, o 4,5 ml/100 ml di sangue.

L'anidride carbonica viene prodotta continuamente nelle cellule e si diffonde nel sangue dei capillari dei tessuti. Nei globuli rossi si combina con l'acqua per formare acido carbonico. Questo processo è catalizzato (accelerato 20.000 volte) dall'enzima anidrasi carbonica. L'anidrasi carbonica si trova negli eritrociti; non si trova nel plasma sanguigno. Pertanto, l’idratazione dell’anidride carbonica avviene quasi esclusivamente nei globuli rossi. A seconda della tensione dell'anidride carbonica, l'anidrasi carbonica viene catalizzata con la formazione di acido carbonico e la sua scissione in anidride carbonica e acqua (nei capillari dei polmoni).

Alcune molecole di anidride carbonica si combinano con l’emoglobina nei globuli rossi, formando la carboemoglobina.

Grazie a questi processi di legame, la tensione di anidride carbonica negli eritrociti è bassa. Pertanto, sempre più nuove quantità di anidride carbonica si diffondono nei globuli rossi. Aumenta la concentrazione di ioni HC0 3 formati durante la dissociazione dei sali di acido carbonico negli eritrociti. La membrana degli eritrociti è altamente permeabile agli anioni. Pertanto, una parte degli ioni HCO 3 passa nel plasma sanguigno. Invece degli ioni HCO 3, gli ioni CI entrano dal plasma nei globuli rossi, le cui cariche negative sono bilanciate dagli ioni K +. La quantità di bicarbonato di sodio (NaHCO 3 -) aumenta nel plasma sanguigno.

L'accumulo di ioni all'interno degli eritrociti è accompagnato da un aumento della pressione osmotica al loro interno. Pertanto, il volume dei globuli rossi nei capillari della circolazione sistemica aumenta leggermente.

Per legare esclusivamente la maggior parte dell'anidride carbonica Grande importanza hanno le proprietà dell'emoglobina come acido. L'ossiemoglobina ha una costante di dissociazione 70 volte maggiore della deossiemoglobina. L'ossiemoglobina è un acido più forte dell'acido carbonico, mentre la deossiemoglobina è un acido più debole. Pertanto, nel sangue arterioso, l'ossiemoglobina, che ha spiazzato gli ioni K+ dai bicarbonati, viene trasportata sotto forma di sale KHbO 2. Nei capillari dei tessuti, KHbO 2 cede l'ossigeno e si trasforma in KHb. Da esso, l'acido carbonico, essendo più forte, sposta gli ioni K +:

KHb02 + H2CO3 = KHb + 02 + KNSO3

Pertanto, la conversione dell'ossiemoglobina in emoglobina è accompagnata da un aumento della capacità del sangue di legare l'anidride carbonica. Questo fenomeno si chiama Effetto Haldane. L'emoglobina funge da fonte di cationi (K+), necessari per il legame dell'acido carbonico sotto forma di bicarbonati.

Quindi, nei globuli rossi dei capillari dei tessuti si forma una quantità aggiuntiva di bicarbonato di potassio, così come la carboemoglobina, e la quantità di bicarbonato di sodio aumenta nel plasma sanguigno. In questa forma, l'anidride carbonica viene trasferita ai polmoni.

Nei capillari della circolazione polmonare la tensione dell'anidride carbonica diminuisce. La CO2 viene scissa dalla carboemoglobina. Allo stesso tempo si forma l'ossiemoglobina e la sua dissociazione aumenta. L’ossiemoglobina sposta il potassio dai bicarbonati. L'acido carbonico nei globuli rossi (in presenza di anidrasi carbonica) si decompone rapidamente in acqua e anidride carbonica. Gli ioni HCOX entrano negli eritrociti e gli ioni CI entrano nel plasma sanguigno, dove la quantità di bicarbonato di sodio diminuisce. L'anidride carbonica si diffonde nell'aria alveolare. Tutti questi processi sono mostrati schematicamente in Fig. 6.

Riso. 6. Processi che si verificano nei globuli rossi quando l'ossigeno e l'anidride carbonica vengono assorbiti o rilasciati nel sangue